第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质(Protein)是生物体的基本组成成份。蛋白质英文一词“protein”，是荷兰化学家Mulder首先使用的，来自于希腊语“protos”意为“第一”和“最重要的”。在机体内蛋白质的含量很多，约占机体固体成分的45%，它的分布很广，几乎所有的器官组织都含蛋白质，并且它又与所有的生命活动密切联系。
第一节 概 述
一、蛋白质的生物学意义
1. 酶的催化作用，已知酶有2000多种； 2. 运输和储藏作用；
3. 激素的调节作用，肽类和氨基酸类、蛋白类； 4. 运动功能，肌肉收缩；
5. 结构成分和机械支持物，胶原蛋白和弹性蛋白； 6. 免疫功能，抗体（免疫球蛋白）；
7. 构成生物膜，体现膜功能，膜蛋白、载体、受体； 8. 毒素的强调节作用，毒蛋白；
9. 与动物生长生殖相关，蛋白质有功能大分子之称。 二、蛋白质的分类
蛋白质的种类繁多，结构复杂，迄今为止没有一个理想的分类方法。着眼的侧面不同，分类也就不同，例如从蛋白质形状上，可将它们分为球状蛋白质及纤维状蛋白质；从组成上可分为单纯蛋白质(分子中只含氨基酸残基)及结合蛋白质(分子中除氨基酸外还有非氨基酸物质，后者称辅基)；单纯蛋白质又可根据理化性质及来源分为清蛋白(又名白蛋白，albumin)、球蛋白(globulin)、谷蛋白(glutelin)、醇溶谷蛋白(prolamine)、精蛋白(protamine)、组蛋白(histone)、硬蛋白(scleroprotein)等。结合蛋白又可按其辅基的不同分为核蛋白(nucleoprotein)、磷蛋白(phosphoprotein)、金属蛋白(metalloprotein)、色蛋白(chromoprotein)等。
此外，还可以按蛋白质的功能将其分为活性蛋白质(如酶、激素蛋白质、运输和贮存蛋白质、运动蛋白质、受体蛋白质、膜蛋白质等)和非活性蛋白质(如胶原、角蛋白等)两大类。
三种方法 ①．根据组成
简单蛋白――蛋白质完全由AA组成。Eg．核糖核酸酶、胰岛素
结合蛋白――除了蛋白质部分外，还有非蛋白质成分（辅基、配基） eg.血红蛋白、核蛋白 ②．根据分子的形状
球状蛋白质――分子对称性佳，外形接近球状或椭球状，溶解度较好，
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能结晶。Eg.血红蛋白、血清球蛋白。
纤维状蛋白质――对称性差，分子类似细棒或纤维 可溶性纤维状蛋白质――肌球蛋白。
不溶性纤维状蛋白质――胶原、弹性蛋白。 ③．根据功能分类
酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白质，结构蛋白质、防御蛋白质、运动蛋白质。
表：简单蛋白质的分类
1． 清蛋白（albumin）：溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液。为饱和硫酸铵所沉淀。广泛存在于生物体内，如血清清蛋白、乳清蛋白等。
2． 球蛋白（globulin）:为半饱和硫酸铵所沉淀。不溶于水而溶于稀盐溶
液的称拟球蛋白（euglobulin）;溶于水的称拟球蛋白（pseudoglobulin）.普遍 存在于生物体内，如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。
3．谷蛋白（glutelin）:不溶于水、醇及中性盐溶液，但易溶于稀酸或稀碱。如米谷蛋白（oryzenin）和麦谷蛋白（glutanin）等。
4．醇溶谷蛋白（prolamine）:不溶于水及无水乙醇，但溶于70-80%乙醇中。其特点是脯氨酸和酰胺较多，非极性侧链远较极性侧链多。这类蛋白质主要存在于植物种子中。如玉米醇溶蛋白（zein）、麦醇溶蛋白（gliadin）等。
5．组蛋白（histone）:溶于水及稀酸，但为稀氨水所沉淀。分子中组氨酸、赖氨酸较多，分子呈碱性。如小牛胸腺组蛋白等。
6．鱼精蛋白（protamine）:溶于水及稀酸，不溶于氨水。分子呈碱性。如鲑精蛋白（salmin）等。
7．硬蛋白（scleroprotain）:不溶于水、盐、稀酸或稀碱。这类蛋白是动物体内作为结缔及保护功能的蛋白质。例如，角蛋白（keratin）、胶原（collagen）、网硬蛋白（reticulin）和弹性蛋白（elastin）等。
表：结合蛋白质的分类
1．核蛋白（nucleoprotain）：辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。
2．脂蛋白（lipoprotain）:与脂质结合的蛋白质。脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等。如血中的β1－脂蛋白。卵黄球蛋白（lipovitellin）等。
3．糖蛋白（glycoprotein）和粘蛋白（mucoprotein）:辅基成分为半乳糖、
甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等。如卵清蛋白、γ -球蛋白，血清类粘蛋白（seromucoid）等。
4．磷蛋白（phosphoprotein）：磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链相连。如酪蛋白胃蛋白酶等。
5．血红素蛋白（hemoprotein）:辅基为血红素，它是卟啉类化合物，卟啉
环中心含有金属。含铁的如血红蛋白、细胞色素c，含的有叶绿蛋白，含铜的
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有血蓝蛋白（Hemocyanin）等。
6．黄素蛋白（flavoprotein）:辅基为黄素嘌呤二核苷酸。如琥珀酸脱氢、D-氨基酸氧化酶等。
7．金属蛋白（metalloprotein）:与金属直接结合的蛋白质。如铁蛋白（ferritin）含铁，乙醇脱氢酶含锌，黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。 三、蛋白质的化学组成
1.元素组成：
C、H、O、N、S、P、Fe
C：50% H：7% O：23% N：16% S：0－3% 其他：微量
P：牛奶中的酪蛋白含磷；Fe:血中的血红蛋白含铁；I：甲状腺中甲状腺球蛋白含碘。
2．蛋白质的平均含N量16% 凯氏定氮的基础
蛋白质含量＝蛋白N×1/16%=蛋白N×6.25
3．蛋白质由20种L－型、α－AA组成的长链分子 四、蛋白质的大小与分子量
蛋白质是分子量很大的生物分子 1．均一的蛋白质
它的所有分子在AA的组成和顺序以及肽链的长度方面是相同的 2．寡聚蛋白质
某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基（多肽链）通过非共价结合而成的。
特点：a.可解离成亚基，但相当稳定；b.可以结晶的形式从组织中分离；c. 有此蛋白质以寡聚蛋白质表现其活性的。
3． 简单蛋白质AA残基数目的估算。 AA残基的数目＝蛋白分子量/110
因为，AA残基的平均分子量＝128－18＝110。
第二节 氨 基 酸
一、氨基酸的结构
蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解。例如，一种单纯蛋白质用6N盐酸在真空下110℃水解约16小时，可达到完全水解(酸水解的条件下，色氨酸、酪氨酸易被破坏)。利用层析等手段分析水解液，就可证明组成蛋白质分子的基本单位是氨基酸。构成天然蛋白质的氨基酸共20种。
这些氨基酸为L-α-氨基酸(L-α-amino acid)，其结构通式如下：
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生物界中也发现一些D系氨基酸，主要存在于某些抗菌素以及个别植物的生物碱中。 二、氨基酸的分类
组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构分为20种，20种氨基酸按R的结构和极性的不同有以下两种分类方法。
(一)根据R的结构不同分类
(二)根据侧链R的极性不同分为非极性和极性氨基酸
氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的属于非极性R基氨基酸，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸。它们的R基团具有疏水性。
氨基酸的R基团带电荷或有极性的属于极性氨基酸，它们又可分为： (1)极性R基氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。
(2)酸性R基氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。如天门冬氨酸、谷氨酸。
(3)碱性R基氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。
（三）稀有氨基酸(P128) （四）非蛋白氨基酸(P129)
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三、氨基酸的重要性质
（一）、物理性质
1． 形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。
2． 溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。
3． 熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。
4． 光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
5． 旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
6. 一般都溶于水（除胱AA和酪AA）脯AA和羟脯AA还能溶于乙醇或乙醚中
（二）、化学性质：
1． 氨基酸的两性电离及等电点：
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以两性离子的形式存在，如下图所示：
氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，应该具有两性电离的性质，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电离的特点。下图是甘氨酸的电离酸碱滴定曲线，从左向右是用NaOH滴定的曲线，溶液的pH由小到大逐渐升高；从右向左是用HCL滴定的曲线，溶液的pH由大到小逐渐降低。曲线中从左向右第一个拐点是氨基酸羧基解离50%的状态，第二个拐点是氨基酸的等电点，第三个拐点是氨基酸氨基解离50%的状态。
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