品本身或食品-油相互作用产生挥发物； 食品吸油； 食品本身的一些脂类释放到油中，导致油的稳定性与原来的油炸用油不同； 食品的存在加快了油的变暗。 6、油脂氧化与水分活度的关系如何？
油脂氧化反应的相对速率与水分活度的关系密切，水分活度为0.33时氧化速率最低，当水分活度从0接近0.33时，随着水分活度的增加，氧化速度降低。这是因为十分干燥的样品中添加少量的水，既能与催化氧化的金属离子结合，使催化效率降低，当水分活度从0.33增至0.73，随着水分活度的增大，催化剂的流动性增大，水中溶解氧增加，分子溶胀，暴露出更多的催化点位，故氧化速率提高，当水分活度大于0.73后，水量增加，使催化剂和反应物被稀释，导致氧化速率降低。
7、什么叫乳浊液？乳浊液失稳机制是什么？乳化剂稳定乳浊液的机制如何？
乳浊液：油、水互不相溶，但在一定条件下，两者却可以形成介稳态的乳浊液，其中一相似直径0.1~50微米的小滴分散在另一相中，前者被称为内相或分散相，后者被称为外相或连续相，乳浊液分为水包油型和油包水型。
乳浊液的失稳机制：乳浊液这种热力学上的不稳定体系，在一定条件下会出现分层、聚凝，甚至凝结，这是因为：1、重力作用导致分层；2、分散相液滴表面静电荷不足导致絮凝；3|两相间介膜破裂导致聚结。 乳化剂稳定乳浊液的机制；
1增大分散相之间的静电斥力；○2增大连续相的黏度或生成有弹性的厚膜；○3减少两相○
间的界面张力；○4微小固体粉末的稳定作用；○5形成液晶相。 8、如何根据HLB值选择乳化剂？
HLB值可表示乳化剂的亲水亲脂能力 HLB值 1.5~3 3.5~6 7~9 适用性 消泡剂 油包水型的乳化剂 湿润型 HLB值 8~13 13~15 15~18 适用性 水包油的型乳化剂 洗涤剂 溶化剂 9、解释油脂酸败的原因，如何避免或减慢油脂的酸败？ 油脂暴露于空气中会自发地进行氧化作用，先生成氢过氧化物，氢过氧化物继而分解产生低级醛、酮、羧酸等。这些物质具有令人不快的嗅感，从而使油脂发生酸败（耗败）。为了阻止含脂食品的氧化变质，最普遍的办法是排除O2，采用真空或充N2包装和使用透气性低的有色或遮光的包装材料，并尽可能避免在加工中混入Fe、Cu等金属离子，同时添加抗氧化剂及增效剂等。
第五章 蛋白质
1、根据氨基酸的PK’，计算丙氨酸，谷氨酸和精氨酸的pI值 丙氨酸 PI=(2.34+9.69)/2=6.015 谷氨酸 PI=（2.19+4.25）/2=3.22 精氨酸 PI=（9.04+12.48）/2=10.76
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2、试述谷光甘肽的分子结构特点及生物学功能
谷光甘肽是由谷氨酸，半胱氨酸及甘氨酸组成的，在氧化过程中，两分子谷光甘肽通过两个半胱氨酸残基之间的二硫键连接起来的。
功能：○1谷光甘肽在体内参与氧化还原过程，作为氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶或防止过氧化物积累等；○2作为解毒剂；○3作为自由基清除剂，保护细胞膜，免受氧化性损伤；○4对放射线、放射线药物或由于肿瘤药物引起的白细胞减少起保护作用；5抗过敏作用；○6对缺氧血症，恶心及肝脏疾病所引起的不适有缓解作用；○7防止皮肤○
老化及色素沉着；○8治疗眼角膜病；○9改善性功能。
3、蛋白质变性的机制及其影响因素是什么？试举二例说明蛋白质变性在食品工业中的应用？
蛋白质变性：蛋白质二级结构及其以上的高级结构在酸、碱、盐、热、有机溶剂等的作用下发生的变化叫蛋白质变性。
蛋白质变性对其结构和功能的影响：○1由于疏水基团暴露在分子表面，引起溶解度降低；○2改变对水的结合能力；○3失去生物活性；○4由于肽键的暴露，容易受到蛋白酶的攻击，增加对酶水解的敏感性；○4特征黏度增大；○5不能结晶
影响因素：○1加热可使蛋白质变性；○2冷冻；○3流体静压；○4高温和剪切力相结合导致蛋白质不可逆的变性；○5辐照；○6界面；○7pH值；○8金属和盐；○9有机溶剂；10有○机化合物的水溶液。
蛋白质变性在食品中应用：
用100~300Ｍｐａ流体静压来处理牛肉，能导致肌纤维部分破裂，可使肉嫩化。 将豆类和油料种子经烘烤和大豆粉经湿热处理后能使外源凝集素和蛋白酶抑制剂失活，从而提高蛋白质的消化率。
4、蛋白质的功能性质有哪些？试述产生蛋白质功能性质的机理、影响因素及评价方法，举例说明蛋白质的功能性质在食品工业中的具体应用？
功能性质：水化性质，表面性质，结构性质，感官性质。
水化性质取决于蛋白质与水的互动作用，包括水的吸收与保留，湿润性，溶胀，黏着性，分散性，溶解度等，蛋白质的水合性质机理是：蛋白质的肽键和氨基酸的侧链与水分子相互作用，影响因素有蛋白质的浓度，温度，离子强度和其他组分以及水化时间；评价方法有相对湿度法，溶胀法，过量水法和水饱和法。
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蛋白质的乳化作用机理：蛋白质是两亲物质，影响其与脂作用的内在因素有离子强度，温度，表面活性剂等，外在因素包括乳浊液的设备类型，剪切速度等，评价方法有乳化能力，乳化活性指数和乳状液稳定性。
蛋白质的起泡作用，其机理与蛋白质的表面活性和成膜性有关，影响因素包括蛋白质的分子性质，浓度，温度，PH值，盐，糖，脂，搅打等，评价指标有泡沫密度，强度，气泡的平均直径和直径分布，蛋质的起泡能力和泡沫的稳定性。
蛋白质的凝胶作用：其机理是变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构，其形成机制及相互作用十分清楚，影响因素包括加热，PH,钙离子或其他二价金属离子等，
蛋白质的功能性质在食品工业中的应用：凝胶作用在皮冻奶酪，豆腐，碎肉制品的制备中有主要作用，不仅形成了固态黏弹性凝胶，还能增稠，提高吸水性，起泡作用在蛋糕、面包和啤酒，冰淇淋，果汁等生产上有极大的作用。
5、试述蛋白质在食品加工和贮藏中发生的物理和化学和营养变化，举例说明在食品加工和贮藏中如何利用和防止这些变化？
答：食品加工和贮藏常涉及到加热、冷却、干燥、化学试剂处理、发酵和辐照或各种其他处理，在这些处理中不可避免的引起蛋白质的 物理、化学、营养变化 。热处理时蛋白质的影响比较大，从有利方面看，绝大多数蛋白质加热后营养价值得到提高，比如豆类和油料种子，经烘烤和大豆粉经湿热处理后能使外源凝集酶抑制及失活，从而提高蛋白质的 消化率。食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物生长并抑制酶的活性及化学变化，低温处理有⑴冷却（冷藏）。即保证蛋白质的稳定，微生物的 生长手抑制。⑵对食品风味有些损坏，蛋白质的营养价值不会降低；对食品进行碱处理，尤其失与热处理同时进行，对蛋白质的营养价值影响很大，蛋白质经碱处理可生成新氨基酸，氨基酸的 残基也发生异构化，食品中的 蛋白质发生了氧化后，导致蛋白质的营养价值的降低。甚至产生有害物质。在脱水处理后，引起蛋白质的大量聚集。使蛋白质溶解度和表面活性急剧下降。在辐照处理下，蛋白质的含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基易分解，同时引起低水分食品的 多肽链断裂，而机械处理对食品中的蛋白质影响较大，如充分干磨的蛋白质粉或浓缩物可形成小的颗粒和大的表面积，提高了吸水性，蛋白质的溶解度，脂肪的 吸收和起泡性，机械力同样对蛋白质织构化过程起重要作用，如面团受挤压加工时，剪切力能促使蛋白质改变分子的定向排列，二硫键交换和蛋白质网络的 形成。
第六章 酶
1、 说明酶促褐变机理及其控制措施。
酶促褐变是酚酶催化酚类物质形成醌及其聚合物的反应过程，植物组织中含有酚类物质。在完整的细胞中作为呼吸传递物质，在酚－醌之间保持着动态平衡，当细胞平破坏以后，氧就大量侵入，造成醌的形成和还原之间的不平衡，于是发生了醌的积累，醌再进一步氧化聚合形成褐色色素。
酶促褐变发生需要三个条件：酚类物质、酚氧化酶和氧，控制方法主要从控制酶和氧两方面入手，主要途径有⑴纯化酶的活性，⑵改变酶的作用条件，⑶隔绝氧气接触，⑷用抗氧化剂。常用的方法有⑴热处理法，在适当温度和时间下加热新鲜果蔬，使酚酶
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及其相关酶失活⑵酸处理法：酚酶的最适PH值在6到7之间，低于PH3.0时无活性，用柠檬酸等果酸能降低PH值以控制酚酶的活性；⑶二氧化硫及亚硫酸盐溶液使用方便，在微偏酸性（PH＝6）时，两者对酸抑制的效果最好⑷驱除或隔绝氧气。具体措施：1将○去皮切介的水果蔬菜浸没在清水、糖水或盐水中。○2浸涂抗坏血酸液，使后表面口生成一层氧化态抗坏血酸隔离层。3用真空渗入法糖水式盐水渗入组织内部，驱出空气。（5）○加酚酶底物类似物。
2、简述目前采用的酶的分类方法及其优点？
答：按照催化反应的类型，国际酶学委员会将酶分为六大类。在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组。亚类的划分标准：氧化还原酶是电子供体类型，移换酶是被转移基团的形状，水解酶是被水解的键的类型，裂合酶是被裂解的键的类型，异构酶是异构作用的类型，合成酶是生成的键的类型。
国际酶学委员会根据酶的类别，给每种酶规定了统一的编号。酶的编号由EC和4个用圆点隔开的数字组成。EC表示酶学委员会，第一个数字表示酶的类别，第二个数字表示酶的亚类，第三个数字表示酶的小组，第四个数字表示酶在小组中的序列号。
这个分类方法的一大优点，就是一切新发现的酶都能按照这个系统得到适当的编号，而不破坏原来已有的系统。这就为不断发现的新酶编号留下了无限的余地。 3、解释酶的活性部位、必需基团及二者关系。
答：酶分子中有一个活性中心，它是酶分子的一小部分，是酶分子中与底物结合并催化反应的场所。活性中心是由酶分子中少数几个氨基酸残基构成的，它们在一级结构上可能相距很远，甚至位于不同的肽链上，由于肽链的盘曲折叠而互相接近，构成一个特定的活性结构。因此活性中心不是一个点或面，而是一个小的空间区域。
酶的分子中存在着许多功能基团，例如，-NH2、-COOH、-SH、-OH等，但并不是这些基团都与酶活性有关。一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团。 Koshland将酶分子中的残基分为四类：接触亚基负责底物的结合与催化，辅助亚基起协助作用，结构亚基维持酶的构象，非贡献亚基的替换对活性无影响，但对酶的免疫、运输、调控与寿命等有作用。前二者构成活性中心，前三者称为酶的必须基团。 4、什么是酶活力？测定酶活力时应该注意什么？
答：酶活力也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间
一般采用测定酶促反应初速度的方法来测定活力，因为此时干扰因素较少，速度保持恒定。反应速度的单位是浓度/单位时间，可用底物减少或产物增加的量来表示。因为产物浓度从无到有，变化较大，而底物往往过量，其变化不易测准，所以多用产物来测定。
5、影响酶催化反应速度的因素有哪些？ 答：影响酶促反应速度的因数有：（1）酶浓度 （2）底物浓度 （3）温度 （4）pH值 （5）激活剂 （6）抑制剂
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6、什么称别构酶？试述其动力学特性及生化功能。
有些酶在专一性的变构效应物的诱导下，结构发生变化，使催化活性改变，称为变构酶或别构酶（allosteric enzyme）。使酶活增加的效应物称为正调节物，反之称为负调节物。
大部分别构酶的v-[S]曲线呈S形，与米氏酶不同。这种曲线表明酶与一分子底物（或效应物）分子结合后，其构象发生改变，有利于后续分子的结合，称为正协同效应。这种现象有利于对反应速度的调节，在未达到最大反应速度时，底物浓度的略微增加，将使反应速度有极大提高。所以正协同效应使酶对底物浓度的变化极为敏感。另一类别构酶具有负协同效应，其动力学曲线类似双曲线，在底物浓度较低时反应速度变化很快，但继续下去则速度变化缓慢。所以负协同效应使酶对底物浓度变化不敏感。
生物体通过调节酶的功能来控制代谢速度。酶的调节机制有两类，一是对酶数量的调节，另一类是对酶活性的调节。别构酶是对酶活性的调节，通过改变酶的活性，效果快速而短暂，称细调。
第七章 维生素与矿物质
1、维生素在加热情况下会发生何种变化？在有氧条件下的变化是什么？
Va:在加热条件下较稳定，但在较高温度时，?－胡萝卜素能分裂成一系列的芳香族烃类，在有氧存在时，类胡萝卜素大量的损失
Vd：结晶的Vd对热稳定，但在油脂中容易形成异构体，维生素D2，D3在光和氧条件下会迅速破坏
Ve：Ve对氧不稳定 对热也不稳定
Vk：Vk对热较稳定，在有氧存在时可缓慢的氧化分解 Vc：在有氧存在时可降解成脱氢抗坏血酸
Vb1： 在加热条件下，硫胺素遭破坏，氧的存在使Vb1遭受破坏 Vb2：对热稳定，不受空气中氧的影响
Vb5：对热，氧均不敏感
Vb6：吡哆醇对热很稳定，吡哆胺暴露在空气中，加热和遇光都会被破坏，形成无活性的化合物和吡哆酸等
叶酸：叶酸对热稳定，在有氧存在的条件下，四氢叶酸被氧化生成嘌呤类化合物，失去活性
泛酸：在空气中稳定，对热不稳定
生物素：相当稳定，加热只引起少量损失，在空气中亦稳定
2、比较水溶性维生素的稳定性大小情况，同时说明少量的亚硫酸盐为何可以保护贮藏果汁中的维生素C？
稳定性：Vb5>生物素>Vb6>Vb2>泛酸>叶酸>Vb12>Vb1>Vc 在食品加工中，添加少量的亚硫酸盐可保护贮藏果汁中的维生素c，因为亚酸盐存在时，可以与过氧化氢作用，保护了抗坏血酸进一步被氧化。 3、举例说明什么是矿物质的生物有效性。
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(完整版)作业习题及答案
