第三章蛋白质化学
1蛋白质:就是一类生物大分子,由一条或多条肽链构成,每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成、蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。 2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸。
3、茚三酮反应:就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应,生成蓝紫色化合物,该化合物在570mｍ波长处存在吸收峰。
4、两性电解质:在溶液中既可以给出H+而表现出酸性,又可以结合Ｈ+而表现碱性得电解质。 5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受PH值影响,在某一PH值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等,溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零,此时溶液得PＨ值成为氨基酸得等电点、
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。 8、缀合蛋白质:含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键:存在于蛋白质与肽分子中,就是由一个氨基酸得α－羧基与另一个氨基酸得α－氨基缩合时形成得化学键、
11、肽平面:在肽单元中,羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享,C—N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上,称为肽平面。
12、肽:就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基:肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得,氨基失去了氢,羧基失去了羟基,因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由10个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽、 15、多肽链:多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性,例如参与代谢调节、神经传导。食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽,就是机体内重要得抗氧化剂。
18、蛋白质得一级结构:通常叙述为蛋白质多肽链中氨基酸得连接顺序,简称氨基酸序列。蛋白质得一级结构反映蛋白质分子得共价键结构。
19、蛋白质得二级结构:就是指蛋白质多肽链局部片段得构象,该片段得氨基酸序列就是连续得,主链构象通常就是规则得。
20、蛋白质得超二级结构:又称模体、基序,就是指几个二级结构单元进一步聚集与结合形成得特定构象单元,如αα、βαβ、ββ、螺旋-转角—螺旋、亮氨酸拉链等。
21、蛋白质得三级结构:就是指蛋白质分子整条肽链得空间结构,描述其所有原子得空间排布。蛋白质得三级结构得形成就是肽链在二级结构基础上进一步折叠得结果、
22、蛋白质得结构域:许多较大(由几百个氨基酸构成)蛋白质得三级结构中存在着一个或多个稳定得球形折叠区,有时与分子得其她部分之间界限分明,可以通过对多肽得适当酶切与其她部分分开,这种结构成为结构域、
23、蛋白质得亚基:许多蛋白质分子可以用物理方法分离成不止一个结构单位,每个结构单位可以由不止一条台联构成,但特定且相对独立得三级结构,且就是一个由共价键连接得整体,该结构单位称为蛋白质得亚基。
24、蛋白质得四级结构:多亚蛋白质得亚基与亚基通过非共价键结合,形成特定得空间结构,
这一结构层次称为蛋白质得四级结构。
25、同源蛋白质:如果蛋白质得编码基因源自同一祖先基因,则称这些蛋白质属于同一个蛋白质家族,就是同源蛋白质。
26、分子病:由基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致得疾病。
27、变构蛋白:具有下些列特征得蛋白质得统称:它们有两种或多种构象,有两个或多个配体结合位点,配体与其中一个结合位点结合导致蛋白质变构,即从一种构象转变成另一种构象,这种变构影响到其她配体结合位点与配体得结合。 28、变构剂:导致变构蛋白变构得物质,多为小分子、
29、蛋白质得变构效应:变构剂得结合或解离导致变构蛋白变构得现象、
30、协同效应:可以结合多分子同种变构剂得变构蛋白,先结合得变构剂使变构蛋白变构,从而影响后结合变构剂得结合。
31、蛋白质构象病:就是指构象异常得蛋白质聚集成淀粉样纤维沉淀而导致得疾病、
32、双缩脲反应:两分子尿素脱氨缩合生成双缩脲,在碱性条件下双缩脲与Ca２+螯合呈紫红色,称为双缩脲反应。
33、蛋白质得等电点:蛋白质就是两性电解质,其解离状态受溶液ＰH值影响、在某一ＰH值条件下,蛋白质得净电荷为零,该PH值称为蛋白质得等电点。
34、蛋白质变性:就是指由于稳定蛋白质构象得化学键被破坏,造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏,结果其天然构象部分或全部改变。变性导致蛋白质理化性质改变,生物活性丧失、
35、蛋白质凝固:蛋白质变性后进一步形成较坚固得凝块。 36、蛋白质复性:有些蛋白质得变性就是可逆得、当变性程度较轻时,如果除去变性因素,使变性蛋白重新处于能够形成稳定天然构象得条件下,则这些蛋白质得构象及功能可以恢复或部分恢复,这种现象称为蛋白质复性、
37、蛋白质沉淀:蛋白质从溶液中析出得现象、
38、盐析:蛋白质沉淀技术之一,即在蛋白质溶液中加入大量中性盐以提高其离子强度,会中与蛋白质表面电荷并破坏水化膜,导致蛋白质析出。
39、离心技术:就是将含有微小颗粒得悬浮液置于离心机转头中,利用转头高速旋转所产生得强大离心力,将悬浮颗粒按密度差异或质量差异分离,就是生命科学研究得常规技术,常用于分析蛋白质及其她生物大分子、细胞器。
40、电泳:原为胶体特性之一,就是指带电荷胶体颗粒在电场中定向移动,带正电荷得向负极移动,带负电荷得向正极移动,质量小带电荷多得移动快,质量大带电荷少得移动慢;现指以此为基础建立得一类技术,常用于蛋白质等大分子研究。
41、层析技术:就是以物质在两相(固定相与流动相)之间分配得差异为基础建立得一类技术。 42、透析:就是指利用半透膜将蛋白质与小分子分离。半透膜不允许胶体透过,因此将含有小分子得蛋白质溶液装入半透膜制成得透析袋内,浸入水或低离子强度缓冲溶液中,小分子就会从透析袋内透出,与蛋白质分离。
43、透析疗法:就是指使某些体液成分透过半透膜排出体外得疗法,例如血液透析与腹膜透析。第四章核算化学
44、核酸:就是生物大分子,核苷酸缩聚物,包括核糖核酸与脱氧核糖核酸、
45、DＮＡ:脱氧核糖核酸,一种多核苷酸,由脱氧核糖核酸按一定序列以３',5'－磷酸二酯键连接形成,就是遗传信息得载体。
46、RNA:核糖核酸,一种多核苷酸,由核糖核苷酸按一定序列以3＇,５＇—磷酸二酯键连接形成、
47、稀有碱基:除了常规碱基之外,核算还含有少量常规碱基得衍生物,称为稀有碱基、
48、核苷酸:核苷得3’或5’—磷酸酯,就是核酸得结构单位与水解产物,包括核糖核苷酸与脱氧核糖核苷酸。
49、AＴＰ:5’—三磷酸腺苷,就是生物体内最重要得高能化合物。
50、３',5'－磷酸二酯键:在核酸分子中,一个核苷酸得３’-羟基与相邻核苷酸得5’—羟基通过磷酸基结合,形成３＇,5'－磷酸二酯键、
51、Ｗａｔｓoｎ-crｉｃk碱基对:核酸互补链之间得碱基配对方式,即A以两个氢键与T或Ｕ配对,Ｇ以三个氢键与Ｃ配对。
52、B—DＮA:就是９２％相对湿度下获得得DNＡ纤维得二级结构、
53、DＮA得超螺旋结构:DNＡ在双螺旋结构基础上进一步扭转缠绕形成得一种结构。 54、核小体:真核生物染色体得基本结构单位,由蛋白质与180～２00ｂｐDNA构成,在结构上可以分为染色质小体与连接ＤNA两部分。
55、核糖体:由rＲＮＡ与蛋白质构成得一种蛋白颗粒,使蛋白质得合成机器。 56、核酶:由活细胞合成得、起催化作用得一类ＲＮＡ。
57、核酸变性:在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键,可以使其局部解离甚至完全解离成单链,形成无规线团,称为核酸变性、
58、ＤNA复性:除去变性因素,同一来源变性核算重新形成原来得双链结构、
59、核酸杂交:除去变性因素,不同来源变性核酸因序列互补而结合,形成双链结构。 60、增色效应:变形导致核算紫外线吸收值增大得现象。 61、解链温度:使双链核酸解链度达到５0%所需要得温度、 62、减色效应:复性导致变性核酸紫外线吸收值减小得现象、 63、质粒:游离于细菌(及个别真核生物)染色体ＤNA之外、能自主复制得遗传物质,多数就是一种闭环ＤNA,大小为1~3０0ｋb。 第五章酶
64、新陈代谢:生命为维持生长与繁殖而进行得全部物理过程与化学过程,表现为生物体与环境进行得物质与能量交换、
65、代谢物:代谢过程小号得反应物、生成得中间产物及终产物得统称。 66、生物催化剂:在生物体内起催化作用得生物大分子。 67、酶:由活细胞合成、起催化作用得蛋白质。 68、酶促反应:由酶催化进行得化学反应。 69、酶得底物:酶促反应得反应物。
70、酶得必需基团:酶得分子结构中与酶活性密切相关、不可或缺得一些基团。
71、酶得活性中心:又称活性部位,酶得分子结构中可以结合底物并催化其反应生成产物得部位。
72、酶得结合基团:酶得活性中心得两类必需基团之一,其作用就是与底物结合,形成酶—底物复合物。
73、酶得催化基团:酶得活性中心得两类必需基团之一,其作用就是改变底物分子中特定化学键得稳定性,将其转化成产物。
74、酶得辅助因子:就是某些酶在催化反应时所需得有机分子或离子(通常就是金属离子),它们与酶结合牢固或松散,与无活性得酶蛋白结合成有活性得全酶、
75、辅酶:酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合松散甚至只在催化反应时才结合,可以用透析或超滤得方法除去。
76、酶得辅基:酶得两类辅助因子之一,与酶蛋白结合牢固甚至共价结合,不能用透析或超滤得方法除去,在催化反应时也不会离开活性中心。
77、多酶复合体:有几种不同功能得酶构成,有两种或两种以上得活性中心,各活性中心催化
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
