二十种基本氨基酸简写符号
丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val
1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等
3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。 5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。
7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。 9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能
11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。
14.多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体 15.酶的专一性：指酶对底物的选择性，也称特异性。
16.诱导契合学说：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。
17.不可逆性抑制：抑制剂(大多数毒物)和酶的结合是共价的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“复活”，必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去。 18.可逆性抑制：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的，可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂，使酶活性恢复。
19.竞争性抑制：I和S结构相似，竞争酶的活性部位，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。
20.非竞争性抑制：I与酶活性部位以外的地方结合，既能与游离酶E结合，也能与ES 结合，并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰，有人称之为纯非竞争性抑制。 21.反竞争性抑制：I只能和ES结合，形成IES三元复合体。I不影响酶与底物的结合，但它阻止IES生成产物。I倾向于使ES复合体更加稳定。
22.活性部位（活性中心）：与催化作用相关的结构特点，酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。
23.亲核催化剂：在催化作用中,将一对电子提供给某一反应物的催化剂
24.邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。
25.别构酶：具有别构现象的酶。
26.共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可逆共价修饰调节。
27.酶原激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。
28.同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
29.维生素：人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需、机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。不是能量物质，也不是结构物质
30.维生素B族：包括维生素B1（硫胺素）、维生素B2（核黄素）、维生素B3（烟酸）、维生素B5（泛酸）、维生素B6（吡哆醇）、维生素B12（氰钴胺）、维生素B9（叶酸）、维生素B7(生物素)。由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是辅酶等）以及需要相互协同作用，因此被归类为一族。
31.维生素缺乏症：生物体缺乏维生素时，物质代谢会发生障碍。由于各种维生素的生理功能不同，缺乏不同的维生素发生不同的病变。这种因缺乏维生素引起的疾病称为维生素缺乏症。
32.维生素毒性：维生素的需要量是有一定的范围的，如果超过需要量很多(一般10倍以上)
33.维生素原：天然存在的维生素前体，在动物体内可转变成有生理活性维生素的物质。 34.脂溶性维生素：溶于有机溶剂而不溶于水的一类维生素。包括维生素A、维生素D、维生素E及维生素K。
35.增色效应：核酸发生变性时，ε(P)值（摩尔磷消光系数）升高，此现象称为增色效应。
36.减色效应：复性后ε(P)值又降低，这现象称减色效应。
37.DNA变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂
38.DNA复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这过程称复性
39.含氮激素：氨激素或称氨基酸衍生物激素与肽（包括蛋白质）激素合称为含氮激素。 40.第二信使：由于胞外信使（第一信使）与质膜上受体的结合而产生或增加的靶细胞内物质，它们起着从质膜到胞内生化机构的信息传递着的作用。
41.植物生长调节剂：指植物细胞受特定环境信号诱导产生的、低浓度时可调节植物生理反应的活性物质，包括生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸和乙烯等。
第一章生物分子导论
1、进化过程中化学元素是怎样被选中的？ 化学元素不是随机参入生物的，是在进化过程中被选择出来的。某些生命元素决定于环境中原料的可得性，某些元素决定于其原子或分子对生命过程中专一作用的适应性 2、生物分子间和分子内基团间的非共价相互作用有哪些？他们之间有什么区别? 生物结构中的非共价力有：静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用
①静电相互作用：也称离子键、盐键或盐桥，它是发生在带电荷基团之间的一种相互作用，
在带异种电荷基团之间为引力、带同种电荷基团之间为斥力。②氢键：本质上也是一种静电相互作用，由电负性较大的原子和氢共价结合的基团，如N-H，O-H，F-H。③范德华力：广义的范德华力是几种静电相互作用的总称，例如偶极与偶极之间、偶极与诱导偶极之间以及瞬时偶极与诱导偶极之间。④疏水相互作用：是指在介质水中的疏水基团倾向于聚集在一起，以避开与水的接触。
3、何谓原始生物分子？它包括哪些类分子？
原始生物分子:分子生物学认为：目前千变万化的生物世界，是由亿万年前的30种原始生物分子构件，经过不断进化、演变而来的，它们包括：第一类：20种氨基酸；第二类：5种碱基；第三类：2种单糖；第四类：1种醇 （甘油）；第五类：1种脂肪酸 （棕榈酸）；第六类：1种胺（胆碱）
第二章蛋白质的构件——氨基酸 将含有天冬氨酸（pI=2.98）、甘氨酸（pI=5.97）、苏氨酸（pI=6.53）、亮氨酸（pI=5.98）和赖氨酸（pI=9.74）的PH3.0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的强阳离子交换树脂中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部收集洗出液。问这五种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？
答：Asp，Thr，Gly，Leu，Lys 第三章蛋白质的通性、纯化和表征
1、为什么说蛋白质溶液是一种稳定的亲水胶体？ 蛋白质胶体溶液稳定的原因：
1）蛋白质颗粒大小：pr颗粒大小恰好适于形成胶体
2）带有电荷：在非pI的pH条件下，由于同种Pr颗粒表面带有相同电荷。
3）形成水化膜：由于Pr分子表面分布许多带电基团和极性基团，它们对水有高度亲和力，在水溶液中会把水分子吸附在分子的表面形成一层较厚的水化膜。 3、有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是什么？ ：加入有机溶剂会降低溶液的介电常数；溶质分子间的作用增加会使蛋白质分子表面可解离基团的离子化程度减弱，水化程度降低，引起蛋白质脱去水化层。 4、试述蛋白质分离纯化的一般原则：
分离纯化蛋白质一般经过：前处理、粗分级分离和细分级分离。
1、前处理： 破碎生物组织； 选择合适的缓冲液把蛋白质提取出来； 如果所要的蛋白质主要集中在细胞的某一组分中，如细胞核、染色体、核糖体，则可用差速离心法进行分离。 2、粗分级分离：采用的方法有分段盐析法；等电点沉淀法和有机溶剂分级分离法等。 3、细分级分离：采用的方法一般有层析法；凝胶过滤法；离子交换层析法；吸附层析和亲和层析，必要时选择电泳法作进一步纯化。
5、在下面所指的PH条件下，下述蛋白质在电场中向正极还是向负极移动，还是不动？（a）卵清蛋白，在PH5.0；（b）B-乳球蛋白，在PH5.0和7.0；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.0 ,9.1 和11。 答：（a）正极；（b）负极，正极；（c）负极，不动，正极 第四章 蛋白质的共价结构
1、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和两个NH3分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时，得到两种肽，其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Val）可给除DNP-His，在pH6.4时，带正电荷。此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时全中性，另一种（Lys、His、Glu2以及Val）在pH6.4时带正电荷。问A肽的氨基酸序列
如何？[Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val]
2、今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸。经糜蛋白酶作用后，此肽断裂城两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys。此肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。试问此七肽的一级结构怎样？[它是一个环肽，序列为：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-] 3、一个多肽可还原为两个肽段，它们的序列如下：链1为
Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；链2为Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys。当用嗜热菌蛋白酶消化原多肽（具有完整的二硫键）时可用下列各肽：（1）（Ala、Cys2、Val）；（2）（Arg、Lys、Phe、Pro）；（3）(Arg2、Cys2、Trp、Tyr)；（4）(Cys2、Phe)。试指出在该天然多肽中二硫键的位置。
答：在链1的Cys2和Cys12之间，链2的Cys1和Cys5之间，以链1的Cys8和链2的Cys3之间 4、一个十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列产物： +
NH4 Asp Glu Tyr Arg Met Pro Lys Ser Phe 并观察下列事实：（1）用羧肽酶A和B处理该十肽无效；（2）胰蛋白酶处理产生两各四肽和游离的Lys；（3）梭菌蛋白酶处理产生一个四肽和一个六肽；（4）溴化氢处理产生一个八肽和一个二肽，用单字母符号表示其序列位NP；（5）胰凝乳蛋白酶处理产生两个三肽和一个四肽，N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH时携带-1净电荷，在pH12时携带-3净电荷；（6）一轮Edman降解给出下面的PTH衍生物：（图略）写出该十肽的氨基酸序列。[Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro] 5、蛋白质结构的组织层次有哪些？
结构组织层次：一、二、三、四级结构。 介于二和三级结构之间：超二级结构和结构域
（1）蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键。
（2）蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
（3）蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。
（4）蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。
（5）结构域：在一级结构上相距较远的氨基酸残基，通过三级结构的形成，多肽链的弯折，彼此聚集在一起，从而形成一些在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域，称为结构域。 6、蛋白质次序的策略？
①测定蛋白质分子中多肽链的数目；②拆分蛋白质分子的多肽链；③断裂多肽链内的二硫键；④分析每一多肽链的氨基酸组成；⑤鉴定多肽链的N－末端（C－末端）残基；⑥裂解多肽链成为较小的片段；⑦测定各肽段的氨基酸序列；⑧重建完整多肽链的氨基酸序列；⑨确定原多肽链中二硫键的位置
第五章 蛋白质的三维结构 1、稳定蛋白质三维结构的力？
维持蛋白质三维结构的力主要是非共价力(次级键)包括：氢键、范德华力、疏水力和盐键（离
子键）， 此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。
2、二级结构原件主要有哪些？
（常见的二级结构- - - - - -都由氢键稳定）,常见的二级结构元件:α-螺旋和其他螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲
3、什么是超二级结构和结构域？ 超二级结构：是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。是指若干相邻的二级结构中的构象单元(α-螺旋,β-折叠)彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。 结构域：是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，一条多肽链在这个域范围内来回折叠，但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。 4、球状蛋白质三维结构特征：
①球状蛋白质分子含多种二级结构元件；②球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；③球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；④球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部，亲水侧链暴露在分子表面；⑤球状蛋白质分子的表面有一个空穴（也称裂沟、凹槽或口袋）。 5、四级缔合在结构和功能上的优越性？
1、增强结构稳定性：亚基缔合的优点是蛋白质分子表面积与体积比降低。蛋白质的表面常含有极性基团，极性基团与溶剂水的相互作用常不利于蛋白质结构的稳定，降低表面积与体积的比值，有利于增强蛋白质结构的稳定性；2、提高遗传上的经济性和有效性；3、亚基汇集形成酶的活性中心；4、具有协同性和别构效应。 第七章 糖类和糖生物学 2、糖的生物学功能？
①生物体结构成分；②生物体内主要能源物质；③在生物体内转变为其他物质；④细胞识别的信息分子
3、分布在动物组织中一类很重要的起结构作用的多糖是什么？它们在组成的结构上有什么特点？
糖胺聚糖或蛋白聚糖，它们在组成的结构上的特点：含有大量羟基和带电荷基团，故链伸展，能结合大量水，与水高度亲和，使组织保持粘弹性等。 4、许多细菌表面有蛋白多糖，推测其功能。 保护细菌，防止其上的抗原与血清抗体结合。
5、糖链结构分析的一般步骤及糖链测定的主要方法？
（1）糖链结构分析的一般步骤：①糖蛋白的纯化；②从糖蛋白中释放出完整的寡糖；③寡糖的纯化；④寡糖的单糖组成测定；⑤寡糖的测序
（2）糖链结构测定的主要方法：化学法、酶法、仪器测定方法， 化学法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖顺序降解； 酶法：外切糖苷酶、内切糖苷酶；
仪器测定方法：红外光谱IR、激光拉曼光谱、质谱MS、核磁共振NMB； 第八章 脂质与生物膜
2、给定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问（1）哪两个成分在蜡和鞘磷脂中都存在？（2）哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在？（3）哪些（个）成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在？ 答：（1）脂肪酸、长链醇；（2）甘油、脂肪酸；（3）长链醇和糖 3、载脂蛋白的主要作用？
载脂蛋白：①作为疏水脂质的增溶剂；②在脂蛋白转化方面起重要作用；③作为细胞膜上脂
生物化学教程(上)复习题(王镜岩__朱圣庚_徐长发_版_高等教育出版社)
