生物化学与分子生物学教案
2005级 本科
王顺 讲师
教材:生物化学(第六版)
周爱儒 主编 人民卫生出版社
2006.8―――2006.12
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课程名称 生物化学和分子生物学 授课对象 2005级本科 授课学时 2 教学目的与要求 章 节 绪论、第一章第1节 授课时间 2006.8.28 授课地点 六教室 掌握:生物化学、分子生物学的基本概念。蛋白质的元素组成,蛋白质的含氮量,蛋白质的分子组成,氨基酸的分类。肽键与肽链。 了解:生物化学与医学的关系,生物化学的发展简史与新进展,生物化学与分子生物学常用的技术及应用。 重点:蛋白质平均含氮量,氨基酸分类及理化性质。肽键与肽链、蛋白质的分子组成。 难点: 等电点与pH值之间的关系 教学重点与难点 教学方法 教具 讲授式+启发式。以酵母发酵过程、营养学、双螺旋结构等为典型例子介绍生物化学的诞生及发展的三个阶段,激发学生的学习兴趣。 黑板+多媒体教学 叙述生物化学阶段:18世纪下半叶至二十世纪初 动态生物化学阶段:二十世纪初至50年代 机能生物化学阶段:二十世纪50年代至今 板书提纲 氨基酸分类归纳: 碱性赖精组,酸性天和谷 含硫半甲硫,羟基酪苏丝 芳香苯色酪,分支缬亮异 绪论 50min 第一节 生物化学发展简史 15min 什么是生物化学? 生命的化学 (通过对历史的回顾激发学生学习兴趣) 叙述生物化学阶段:18世纪下半叶至二十世纪初 举例:实验室合成尿素 Emil Fischer用化学方法合成18肽 酶的概念的提出 动态生物化学阶段:二十世纪初至50年代 举例:各种代谢途径的研究 糖酵解 三羧酸循环机制 物质代谢与能量代谢的偶联 机能生物化学阶段:二十世纪50年代至今 进入分子生物学时期 迅猛发展 引出又一概念:分子生物学 教学步骤 举例:α螺旋是蛋白质分子二级结构的形式之一 DNA是遗传的物质基础 DNA双螺旋是提示遗传信息传递的敲门砖 遗传信息按中心法则传递 DNA“克隆”使基因操作无所不能 人类基因组计划拉开了基因组学的序幕 我国科学家对生物化学发展的贡献:吴宪 刘思聪 牛胰岛素的人工合成 第二节 当代生物化学研究的主要内容 15min (明确生物化学学习的内容结构与方向) 1.生物分子的结构与功能 2.物质代谢及其调节 3.基因信息传递及其调控 第三节 生物化学与医学 10min 作为医学基础课 是医学发展的“催化剂” 第四节 本书纲要 10min 按照生物化学的发展过程分四篇二十二章来学习,并提供适当的学习方法和建议。 第一篇 生物大分子的结构与功能 第一部分内容以生物大分子为出发点系统学习蛋白质、核酸、酶等知识,为后续课程奠定基础。 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 50min 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质的生物学重要性 (5min) 1.蛋白质是生物体重要组成成分 分布广 含量高 2.蛋白质具有重要的生物学功能 1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递 3.氧化供能 一、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位 (25min) 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和S。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 100克样品中蛋白质的含量 ( g % )=每克样品含氮克数× 6.25×100 (通过习题对蛋白质含氮量恒定进行讲解,并引导出蛋白质含量测定的方法之一:经典凯式定氮法) 存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)。 (一)氨基酸的分类 非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 (根据课件中20种基本氨基酸化学结构式,对其特点进行总结分析,帮助学生进行知识点的总结与归纳) 氨基酸分类归纳: 碱性赖精组,酸性天和谷 含硫半甲硫,羟基酪苏丝 芳香苯色酪,分支缬亮异 通过记忆口诀掌握15种氨基酸,另外环状亚氨基酸为脯氨酸,最简单氨基酸是甘氨酸,含一个甲基的是丙氨酸,还有两种酰胺即天冬酰胺和谷氨酰胺 (二)氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点(isoelectric point, pI) :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 (通过等电点的计算,使学生进一步明确氨基酸的两性解离特性。) 2. 紫外吸收 280nm 共轭双键 色氨酸、酪氨酸 (通过对紫外吸收的讲解,使学生先明确蛋白质含量测定的方法——紫外分光光度法的理论依据) 3. 茚三酮反应 (通过课件中的图片及小实验明确茚三酮反应的化学实质及应用) 二、肽 (20min) (一)肽 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 (通过课件图示明确肽键的概念及其形成过程) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽…… 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 N 末端:多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端 (通过对肽的讲解,使学生能初步理解蛋白质的组成) (二)生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) 由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成,但第一个肽键与一般肽键不同,由谷氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基形成。 半胱氨酸中巯基是其主要功能基团,具有还原性。 (通过对谷胱甘肽的学习,为后续课糖代谢中磷酸戊糖途径相关内容做好铺垫) 2. 多肽类激素及神经肽 思考题或作业 1.什么是生物化学?如何理解“生物化学是生命科学领域重要的领头学科之一”? 2.蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么? 课后记 绪论课,通过列举生活中的实例,尤其列举现在分子生物学发展的前沿知识,能激发学生学习生化的兴趣和积极性。 通过自身的学习积累,给学生一些学习经验和方法介绍,接近师生的距离。 刚开始接触蛋白质的相关内容,要求掌握的知识点比较简单,学生能够理解和接受。
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课程名称 生物化学和分子生物学 授课对象 2005级本科 授课学时 2 教学目的与要求 章 节 第一章 第2节 授课时间 2006.8.30 授课地点 六教室 掌握:1、蛋白质的一、二、三、四级结构 2、模体、结构域、分子伴侣的概念。 重点:分子结构特点及影响其结构稳定的因素。模体、结构域、分子伴侣的概念。 难点:肽单元概念理解 α-螺旋结构特点及影响其结构的稳定因素。 教学重点与难点 讲授式+启发式+对比法。蛋白质的分子结构采取层层启发的方法由初级到高级递进讲解, 教学方法 并配合形象立体的投影,激发学生的学习兴趣。最后总结对比蛋白质一、二、三、四级结构。 教具 黑板+多媒体教学 蛋白质的一级结构 肽键 二硫键 蛋白质的二级结构 氢键 α-螺旋 β-折叠 β-转角和无规卷曲 板书提纲 蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等 蛋白质的四级结构 疏水作用 氢键和离子键 蛋白质结构: 一级氨酸串为链 二级肽链有折卷 三级盘曲更复杂 四级多链合成团 第二节 蛋白质的分子结构 (利用图片形象教学,加深理解) 100min 一、蛋白质的一级结构 (10min) 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。 举例:牛胰岛素的一级结构 有A、B两条多肽链组成,A链21个AA,B链30个AA,有3个二硫键(1个A链内,另两个 位于A、B链之间,A6-11、A7-B7,A20-B19) 教学步骤 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 二、蛋白质的二级结构 (40min) 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置, 并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键: 氢键 (一)肽单元 [10min] 参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所处的位置 为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。