（生物科技行业）医学生物
化学教学大纲
《医学生物化学》教学大纲
壹、课程的性质和任务
生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平上探讨生命的本质，即研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究人体的生物化学，它是壹门重要的医学基础课程。近来年，生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础医学学科的研究均深入到分子水平，且应用生物化学的理论和技术解决各个学科的问题。同样，生物化学和临床医学的关系也很密切。近代医学的发展经常运用生物化学的理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。生物化学课程为其它医学基础课程和临床医学课程提供必要的理论基础，是医学各专业的必修课。 二、课程教学的基本要求
本课程适应医科类各专业的学生学习。学生必须具备壹般化学的基础知识。通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构和生理功能，以及俩者之间的关系。理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常和疾病的关系。理解基因信息传递的基本过程，基因表达调控的概念。理解各组织器官的代谢特点及它们在医学上的意义。根据课程的分工，有关血液凝固、纤维蛋白溶解、气体运输、各种激素的结构和功能，及肾脏的有关内容归入生理学课程。本课程的后续课为病理生理学、药理学、医学免疫学和微生物学等。
本课程的课内学时数为９０，电视课学时数２6，实验课学时数27。本课程为５学分。 第壹章蛋白质化学(6学时) 【教学内容】 第壹节蛋白质的分子组成 壹、蛋白质的元素组成
二、蛋白质分子的基本结构单位——氨基酸二、氨基酸的性质 第二节蛋白质的分子结构壹、多肽结构
二、蛋白质分子的壹级结构二、蛋白质分子的空间构象
第三节、白质分子结构和功能的关系三、蛋白质壹级结构和功能的关系四、蛋白质分子构象和功能的关系第四节、蛋白质的理化性质壹、俩性游离和等电点二、高分子性质 三、蛋白质的沉淀 四、蛋白质的变性 五、蛋白质的颜色反应 第五节蛋白质的分类 壹、根据分子形状分类 二、根据组分分类 三、根据生物学功能分类四、根据溶解度分类 【教学要求】
壹、了解蛋白质是生命活动物质基础的含义，掌握蛋白质的重要生理功能。
二、掌握蛋白质的化学组成：元素组成特点；基本结构单位——氨基酸，组成蛋白质常见氨基酸的基本结构。掌握蛋白质结构和功能的关系：壹级结构和功能的关系；空间结构和功能的关系。
三、悉蛋白质的重要理化性质；俩性解离及等电点；高分子性质；变性、沉淀等概念及其和医学的关系。
第二章核酸化学（５学时） 【教学内容】 第壹节核酸的壹般概述壹、元素组成
二、核酸的基本结构单位单核苷酸三、体内重要的单核苷酸及其 第三节核酸的分子结构 壹、核酸中核苷酸的连接二、ＤＮＡ的分子结构 三、ＲＮＡ的分子结构 第六节核酸的理化性质和应用壹、酸的酸碱性质 二、核酸的高分子性质 三、核酸的紫外吸收 四、核酸的变性、复性和杂交 【教学要求】
壹、熟悉核酸的分类、细胞分布及其生物学功能。
二、核酸的分子组成：熟悉核酸的元素组成、平均磷含量及其和核酸含量之间的换算。核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。熟记常见核苷酸的缩写符号。掌握俩类核酸（ＤＮＡ和ＲＮＡ）分子组成的异同。熟悉体内重要的环化核苷酸——ｃＡＭＰ和ｃＧＭ
三、核酸的分子结构：掌握多核苷酸链中单核苷酸之间的连接方式——磷酸二酯
三、键，且通过这种连接方式理解多核苷酸链的方向性。熟悉ＤＮＡ的壹级结构；掌握ＤＮＡ二级结构的双螺旋结构模型要点、碱基配对规律；了解ＤＮＡ的三级结构——核小体。熟悉ｒＲＮＡ、ＲＮＡ三类核糖核酸的结构特点及功能。熟悉ｔＲＮＡ二级结构特点——三叶草形结构。理化性质：熟悉核酸的紫外吸收性质，核酸、特别是ＤＮＡ变性、复性及杂交等概念。 第三章酶（５学时） 【教学内容】 第壹节酶的壹般概念壹、极高催化效率 二、高度专壹性（特异性）三、高度不稳定性 四、酶活性可调性 第二节酶的结构和功能壹、酶的化学组成 二、酶的活性中心 三、酶原和酶原的激活 四、同工酶
五、别构酶（变构酶） 第三节酶的作用机理
壹、酶－作用物复合物的形成和诱导契合学说二、趋近效应和定向作用三、酸－碱催化作用 第四节酶促反应的动力学壹、底物浓度的影响
ｍＲＮＡ和ｔ四、核酸的
第二节核酸的分子组成
二、酶浓度的影响 三、ｐＨ的影响 四、温度的影响 五、激活剂的影响 六、抑制剂的影响 四、酶的命名和分类壹、酶的分类 二、酶的命名 五、酶和医学的关系壹、酶和疾病的关系二、酶和疾病的诊断三、酶和疾病的治疗 【教学要求】
壹、掌握酶的化学本质；酶的特异性（专壹性）。和必需基团。酶原的激活；同工酶和变构酶。
三、了解酶促反应的机理；活化能；中间产物学说的概念。
四、掌握酶促反应动力学的基本内容：温度、ｐＨ、酶浓度、作用物浓度、竞争性抑制、非竞性抑制物及激动剂对酶促反应速度的影响。米氏方程、米氏常数意义。三种抑制作用对最初速度和Ｋｍ的影响。五、掌握酶活性测定的基本原则，酶活性单位的概念。六、了解酶在医学中的应用和酶的命名及分类。 第四章糖代谢(8学时) 【教学内容】
第壹节糖的消化吸收及其在体内的代谢概况 壹、糖的消化吸收
二、糖在体内的代谢概况——血糖第二节糖的分解和代谢i.糖酵解 ii.糖的有氧氧化 三、磷酸戊糖途径 第三节糖原的合成和分解壹、糖原的合成 二、糖原的分解 三、合成和分解的调节第四节、糖异生作用 壹、糖异生的途径 二、糖异生的调节
三、糖异生的生理意义，维持人体血糖浓度相对恒定的各种途径（来源和 去路）。组织器官（肝脏、肌肉）和激素对血糖的调节作用。 第五节糖代谢障碍 壹、低血糖 二、高血糖及糖尿病 三、糖耐量和糖耐量试验 【教学要求】
壹、了解糖的重要生理功能及在人体内的消化和吸收。
二、掌握酶的化学组成。结合蛋白酶〔全酶〕的酶蛋白和辅助因子〔辅酶和辅基〕之的关系；酶的活性中心
二、掌握维持人体血糖浓度相对恒定的各种途径（来源和去路）、组织器官（肝脏、肌肉）和激素对血糖的调节作用。
三、掌握糖酵解的基本反应过程、限速酶、ＡＴＰ的生成、生理意义及调节。 四、掌握糖有氧氧化的基本反应过程、限速酶、ＡＴＰ的生成、生理意义及调节。五、熟悉糖原合成和分解的基本反应过程，掌握其生理意义及调节。
六、熟悉糖异生的概念和基本反应过程，掌握糖异生途径的限速酶、生理意义和调节。 七、了解磷酸戊糖途径的基本过程及其生理意义。
八、掌握糖耐量实验的意义；了解高血糖和低血糖，掌握糖尿病时糖代谢的障碍。 第五章脂类代谢(7学时) 【教学内容】
第壹节脂类的分布和生理作用四、脂肪的分布 五、类脂的生理作用 第二节脂类的消化和吸收壹、消化 二、吸收
第三节血桨脂蛋白代谢 壹、血脂 二、血浆脂蛋白 三、血桨脂蛋白的代谢 第四节甘油三酯的中间代谢壹、脂肪动员 二、脂肪酸的β氧化 三、酮体的生成和氧化 四、脂肪酸的合成 五、甘油的代谢 六、甘油三酯的合成 第五节磷脂的代谢 壹、甘油磷脂的合成 二、甘油磷脂的分解代谢第六节胆固醇的代谢 壹、胆固醇的消化和吸收二、胆固醇的合成 三、胆固醇的酯化
四、胆固醇在体内转变和排泄 【教学要求】
壹、了解人体内脂类的生理功能；消化和吸收。蛋白的代谢和高脂蛋白血症。
二、熟悉血脂：血脂种类和含量。血浆脂类的分类方法和组成；载脂蛋白，各类脂蛋白的生理功能。了解脂三、了解甘油三酯的水解。掌握甘油三酯水解的关键酶，脂肪酸活化、转运和β氧化过程 ，酮体生成、氧化和生理意义及酮症。了解脂肪酸合成的基本过程及合成的最终产物。 四、熟悉甘油代谢。了解合成甘油三酯的基本途径和甘油三酯的代谢调节。 五、熟悉磷脂酰胆胺和磷脂酰胆碱合成。了解其它甘油磷脂的合成。
六、胆固醇代谢。熟悉合成部位。原料、基本过程及其调节。熟悉胆固醇的转化及排泄。 第六章生物氧化(4学时)
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