20. RNA因在核苷上多一个羟基而拥有多彩的二级结构(×) 21. 限制性内切酶特制核酸碱基序列专一性水解酶( √)
22. pH8条件下,蛋白质与SDS充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为个负电荷(√) 23. “蛋白质变性主要由于氢键的破坏”这一概念是由Anfinsen提出来的(√ ) 24. 膜蛋白的二级结构均为a-螺旋(×)
25. 糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质(×) 26. 天然葡萄糖只能以一种构型存在,因此也只有一种旋光度(× )
27. 维生素除主要由食物摄取外,人类自身也可以合成一定种类和数量的维生素(√ ) 28. 激素是人体自身分泌的一直存在于人体内的一类调节代谢的微量有机物(√ ) 29. 甲状腺素能够提高BMR（基础代谢率）的机理是通过促进氧化磷酸化实现的(√ ) 30. 呼吸作用中的磷氧比(P/O)是指一个电子通过呼吸链传递到氧所产生ATP的个数(× ) 31. 人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质(× ) 32. RNA为单链分子,因此受热后紫外吸收值不会增加.( x ) 33. 单糖都符合(CH2O)n式(×) 34. 蔗糖可以用来浓缩蛋白样品.( √ )
35. 促甲状腺素释放激素,生长素抑制激素,内啡肽和激肽都是神经激素(√ )
36. 蛋白质与SDS充分结合后,不论分子量的大小,在溶液中的电泳速度是一样的(× ) 37. DTT为强烈的蛋白质变性剂(x )
39. 任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近(×) 40. 限制性内切酶是一种碱基序列识别专一性的内切核酸酶(√ ) 41. Km值由酶和底物的相互关系决定(√ )
42. 双链DNA在纯水中会自动变性解链(×)
43. Pauling提出了蛋白质变性为氢键的破坏所致(× ) 44. 蛋白质中所有的氨基酸都是L型的.( × ) 45.人体中氨基酸只有20种。(× )
46、胶原蛋白不含色氨酸，在280nm处没有特征吸收峰。(× ) 47、有些生物能用D氨基酸合成多肽。(√ ) 48、所有结构基因的起始密码子必须是ATG。(× ) 49、必须氨基酸的种类因动物不同而不同。(√ ) 50、Banting发现了治疗糖尿病的方法。(√)
51、溶液的pH值与酶的PI值一致时酶的活性最高。(× )
52、蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由Anfinsen提出的。(√ ) 53、一般而言亲水性氨基酸残基不会分布在球状蛋白质的内部。(√ ) 54、糖的半缩醛羟基较其他羟基活泼,相互之间可以自由连接形成糖甘键。(×) 55、至今发现的人体含氮激素中的氮可以是任何形式的含氮元素。 (× ) 56、糖无论是有氧分解还是无氧分解都必须经历酵解阶段。(√ ) 57、大气中的氮是所有生物中含氮物质的最初来源。( √) 四、问答题 1.
与凝血相关及体内可以自己合成的脂溶性维生素是什么
答：维生素K.
2. 与一碳单位代谢有关的维生素有哪些
答：生物素（B7）,叶酸（B11）
3. 胰凝乳蛋白酶活性中心的His残基发挥什么作用
答：在没有底物时，His是未质子化的，然而当Ser195羟基氧原子对底物进行亲核攻击时，它从Ser195接受一个质子，Asp102的CCO-作用是稳定过渡态中的His57的正电荷形式，此外，Asp102定向His57并保证从Ser195接受一个质子处于适当的互变异构形式。（P 408） 4. SDS-PAGE电泳测定蛋白质的分子量是依据什么原理 答： SDS-PAGE电泳法，即十二烷基硫酸钠 聚丙烯酰胺凝胶电泳法，。
1．在蛋白质混合样品中各蛋白质组分的迁移率主要取决于分子大小和形状以及所带电荷多少
2.在聚丙烯酰胺凝胶系统中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（SDS）是一种阴离子表面活性剂，加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开，并结合到蛋白质分子上（在一定条件下，大多数蛋白质与SDS的结合比为1g蛋白质），使各种蛋白质—SDS复合物都带上相同密度的负电荷，其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于它的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。
5.唾液淀粉酶经过透析后，水解淀粉酶的活性显着降低是为什么
答：Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，经过透析后Cl-被去除，水解淀粉酶的活性显着降低。 6. 蛋白质二级结构的种类和各种类的要点是什么
答：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是个氨基酸残基，螺距为；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部 7. 蛋白质中常见的20种氨基酸的结构式和三字母缩写 答：见书125-126
8. 说明竞争性抑制剂的特点和实际利用价值.
答：竞争性抑制剂的特点：（1）抑制剂以非共价键与酶结合，用超滤、透析等物理方法能够解除抑制；（2）抑制剂的结构与底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心；（3）抑制剂使反应速度降低，Km值增大，但对Vmax并无影响，（4）增加底物浓度可降低或解除对酶的抑制作用。
竞争性抑制作用的原理可用来阐明某些药物的作用原理和指导新药合成。例如某些细菌以对氨基苯甲酸、二氢喋呤啶及谷氨酸为原料合成二氢叶酸，进一步生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌核酸合成的辅酶。磺胺药物与对氨基苯甲酸结构相似， 是细菌二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂。它通过降低菌体内四氢叶酸的合成能力，阻碍核酸的生物合成，抑制细菌的繁殖，达到抑菌的作用。 9. 简述酶的活性调控的方式。
答：别构调控，酶原激活，可逆共价修饰（磷酸化，腺苷酰化，尿苷酰化,ADP核糖基化，甲基化）
10. (1)当Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His在pH = 进行纸电泳，哪些氨基酸移向正极
哪些氨基酸移向负极纸电泳带有相同点和的氨基酸能够分开的原理是什么
答：正极：Asp；负极：Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、His
电泳时若氨基酸带有相同电荷则相对分子质量大的比相对分子质量小的移动的 慢。 因为相对分子质量大的氨基酸，电荷与质量的比小，导致单位质量移动的力小，所以慢。
11. 血红蛋白结合O2有哪些效应这些效应有哪些生理意义
答：协同效应，别构效应，波尔效应。这些效应使血红蛋白的输氧效率达到最高效率。 12. 举例2-3例说明蛋白质变性在生活中的利用，并解析其变性的原因。
答：鸡蛋的煮熟。原因是加热使蛋白质的空间结构发生变化从而使蛋白质发生变性。 Pb中毒时，需要喝大量的鸡蛋清或豆浆。原因是鸡蛋清和豆浆内含有大量的蛋白 质，蛋白质的巯基与Pb结合，从而使蛋白质变性。
13. 什么是蛋白质复性
答：如果反应条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构变化不大，这时除去变性因素，在适当的条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性。 14. 青霉素抗菌原理是什么
答： 青霉素抗菌作用原理：革兰氏阳性菌细胞壁主要由粘肽构成，合成粘肽的前体物，需在转太酶的作用下，才能交互联结形成网络状结构包绕着整个细菌，青霉素的化学结构与合成粘肽的前体物的结构部分相似，竞争地与转肽酶结合，使该酶的活性降低，粘肽合成发生障碍，造成细胞壁缺损，导致菌体死亡。
15. 什么是别构效应
答：别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 16. 什么是反竞争性抑制作用
答：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变。
17. 什么是多酶复合体：
答：多酶复合体是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。 18. 什么是疏水作用
答：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象被称为疏水作用。
生物化学期末复习题------答案
