好文档 - 专业文书写作范文服务资料分享网站

谢达平《食品生物化学》(第2版)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (5-8)章【圣才出品】

天下 分享 时间: 加入收藏 我要投稿 点赞

圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台第5章酶5.1复习笔记一、酶的概念1.酶的定义和催化的特点(1)酶的定义酶是指由活细胞产生的,具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸,是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。(2)酶催化的特点①酶易失活,从而丧失原有的催化活力;②酶具有极高的催化效率;③酶催化具有高度的专一性;④酶的催化活力可调节控制;⑤酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。2.酶的分类表5-1酶的分类1/131圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台二、酶催化作用的机理1.酶的活性中心(1)定义酶的活性中心又称活性部位,是指酶分子中能与底物特异性结合,并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。辅助因子常参与酶活性中心的组成。(2)功能部位①结合部位结合部位是指能够结合底物和辅酶,使之与酶形成复合物,该部位决定了酶的专一性。②催化部位催化部位是指直接参加催化反应的酶的区域,底物的敏感键在此处被打断或形成新的键,该部位决定了催化反应的性质以及酶的催化能力。(3)必需基团必需基团是指出现于活性中心并参与催化反应的基团。必需基团在活性中心的位置和取向决定酶催化活性的高低。2.诱导契合学说2/131圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台(1)锁钥学说锁钥学说认为酶与底物结合如同钥匙与锁的结合。当底物分子或底物分子的反应部位能够与酶活性中心部位的结构相吻合或互补,则能发生反应。(2)诱导契合模式学说①酶活性部位的构象是柔韧可变的,未同底物结合时,酶活性部位的构象不适宜于与底物结合,但同底物结合时,酶活性部位受底物诱导,构象改变使其适合于与底物契合。②该变化使活性部位形成或暴露出来,酶与底物在此基础上互补结合,同时使起催化作用的基团或原子处于有利于发生反应的最佳位置。3.酶催化高效率作用的机理(1)邻近效应和定向效应邻近效应和定向效应是指酶在反应中将各个底物结合到酶的活性中心,使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系,使催化基团能有效地发挥催化反应的现象。(2)张力和变形当酶和底物结合时,不仅酶的构象发生改变,底物分子的构象也发生了变化。酶使底物中的敏感键发生张力和变形,即酶活性中心的某些基团或离子可使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低,产生电子张力从而使敏感键更容易断裂,使反应加速进行。(3)酸碱催化酸碱催化作用是指酶活性中心有些基团(如氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基等)可以作为质子的供体(酸)或成为质子的接受体(碱),相互作用形成过渡态复合物,参与质子的转移的作用。(4)共价催化3/131圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台共价催化又称共价中间产物学说。通过酶和底物以共价键形成一个共价中间产物,使反应能阈降低,反应加快。共价催化分为亲核催化和亲电催化。(5)酶活性中心是低介电区域酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中,即位于疏水的非极性环境中。这样的微环境介电常数很低,有利于中间物的生成和稳定,从而加快反应速度。4.酶原激活(1)酶原酶原是指酶刚合成时的无活性的前体。(2)酶原激活酶原激活又称酶原活化,是指经某种酶或酸将酶分子作适当的改变或切去一部分,使无活性的酶原呈现活性的这种激活过程。三、酶反应动力学1.酶活力酶活力又称酶活性,是指酶催化某一化学反应的能力,酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度来表示,两者呈线性关系。2.比活力酶的比活力即酶的比活性,代表酶的纯度,是指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数或是每千克酶蛋白中含有的Kat数,对同一种酶而言,比活力愈高,表示酶制剂愈纯。4/131圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台3.底物浓度对酶促反应速度的影响(1)双曲线特征①一级反应单体酶催化单底物转化的反应中,在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而升高,反应速度与底物浓度基本呈正比关系。②零级反应随底物浓度的继续增加,反应速度增加的幅度降低,当底物浓度增至一定限度以后,反应速度则不再增加。(2)酶反应动力学双曲线的方程(米氏方程)①米氏方程v?Km??S?vmax?S?式中,Km——米氏常数;vmax——最大反应速度。②Km和vmax参数的含义vmax:在最适条件下和底物饱和时,酶的最高反应速度。Km参数的含义包括:a.Km代表当酶反应速度达到最高速度一半时的底物浓度,单位为mol/L。b.不同的酶具有不同的Km值,它是酶的一个重要的特征物理常数。c.Km值只是在固定的底物、一定的温度和pH条件下,在一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的Km值。d.Km值表示酶与底物之间的亲和程度:Km值大表示亲和程度小,酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。5/131

谢达平《食品生物化学》(第2版)笔记和课后习题(含考研真题)详解 (5-8)章【圣才出品】

圣才电子书www.100xuexi.com十万种考研考证电子书、题库视频学习平台第5章酶5.1复习笔记一、酶的概念1.酶的定义和催化的特点(1)酶的定义酶是指由活细胞产生的,具有催化生物反应功能的蛋白质大分子及核酸,是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。(2)酶催化的特点①酶易失活,从而丧失原有的催化活力;②酶具有极高的催化效率;③酶催化具有高度的专一
推荐度:
点击下载文档文档为doc格式
71xxp5r7n376vac3ljxx41z4g1sgjh01828
领取福利

微信扫码领取福利

微信扫码分享