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复习题（1） 1. 名词解释
分子生物学原理（最终回） Chapter 1 Protein Structure and Function
（1）Peptides 肽，由氨基酸脱水缩合形成的两性有机化合物。 （2）Simple proteins 简单蛋白，不含蛋白辅助因子的蛋白为简单蛋白。 （3）Conjugated proteins 缀合蛋白，它含有蛋白辅助因子，如辅酶、辅基等。
（4）Coenzyme 辅酶，是一种蛋白辅助因子，通过非共价键与链相连，可以用透析、超滤的方法将其除去。
（5）Prosthetic group 辅基，是一种蛋白辅助因子，通过共价键与多肽链相连，不易与多肽链分离。
（6）Configuration 构型，有机分子的空间排列，不同的排列彼此作为参照，它们之间的转化需要破坏共价键。
（7）Conformation 构象，取代基团的空间排列，它们的转化可以通过单键的旋转来完成，故不需要破坏共价键。
（8）Chiral carbin 手性碳原子，连接四个不同原子或基团的碳原子叫做手性碳原子。
（9）Enantiomers 对映异构体，如两个分子互为镜像关系，则称这两个分子为对映异构体，对映异构体具有旋光性。
（10）Optical isomers 旋光异构体，是一对对映异构体，它们除了光学特
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性不一样以外，其它物化特征均相同。
（11）Cis and trans isomers 正反异构体，取代基团在双键两侧的不同排列形成正反异构体。
（12）Ampholytes两性电解质，既包括碱性基团又包括酸性基团的分子，故既能和酸反应又能和酸反应，如氨基酸。
（13）Isoelectric point 等电点，氨基酸净电荷为零时所对应的pH。 （14）Peptide plane 肽平面，肽键具有一定程度的双键性，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1及Cα2不能自由转动，位于同一平面内，该平面就是肽平面。
（15）Dihedral angle 二面角，绕Cα-N及Cα-N旋转的角分别为肽平面的两个二面角，它决定了肽链的主链构象。
（16）Ramachandran diagram 拉氏构象图，Ramachandran 根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（φ、ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，那些是不允许的，并以φ为横坐标，以ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该图几位拉氏构象图。
（17）Primary structure of proteins 蛋白的初级结构，氨基酸的排列顺序即为蛋白的初级结构。
（18）Secondary structure of proteins 蛋白的二级结构，它是指多肽链的局部构象，即局部骨架的折叠方式。
（19）Tertiary structure of proteins 蛋白的三级结构，是指整条多肽链的构象，包括所有原子的空间排列。
（20）Quaternary structure of proteins 蛋白的四级结构，它是指亚基间
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的相互作用，包括亚基数目、种类、空间位置及相互作用。
（21）Coiled coil 卷曲螺旋，指两个或两个以上的α-helix相互缠绕形成的稳定超螺旋。
（22）β-strand, β-barrel & β-saddle β折叠链是指β折叠中的多肽链，它的矩形排列形成马鞍形，交错排列形成圆筒形。
（23）β-turn β转角，球状蛋白质的多肽链上出现180°的回折即为β转角，由四个氨基酸组成，氢键存在于第一个CO和第四个NH之间。一般为trans，但脯氨酸有6%的cis。
（24）Disulfide bonds 二硫键，两个半胱氨酸缩合在硫醇之间形成的键为二硫键。
（25）Electronegativity of elements 电负性，为原子获得电子的能力，其数值越大，在形成化学键时对成键电子的吸引能力越强。
（26）Entropy 熵，它指的是体系的混乱程度，熵值越大，体系越稳定。 （27）Motif 模体，也叫超二级结构，指的是几个二级结构的稳定特殊排列及彼此的连接，是结构域的亚单元，表现结构域的各种功能。
（28）Domain 结构域，是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，在三维空间可以明显区分及相对独立，并具有一定的生物学功能。 2. 22种天然氨基酸的名称、符号及其主要特征（略）。 3. 为什么Gly的酸性明显强于醋酸？
由于在Gly中，α-NH2跟α-COOH竞争H，使COOH更容易解离，故其酸性较强。
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4. 天然氨基酸的特征性颜色反应和光吸收特征是什么？
茚三铜反应：α氨基酸的茚三铜反应为蓝色，但脯氨酸为黄色。应用的是α-NH2生色基团的活泼性。
光吸收特征：1）含有苯环，测定时用280nm的吸光度值（Trp 278nm，Tyr 275nm，Phe 257nm）2）其它氨基酸不含苯环，测定时用220nm的吸光度值，应用的是肽键的性质。
5. Peptide bond的主要特点是什么？
①肽键中N的电子云向羰基O偏移；②C-O有~40%的单键性质C-N有~40%的双键性质，双键性质限制自由旋转；③每个残基都保留两个自由旋转的单键N-Cα和C-Cα。
6. 为什么多肽链具有方向性？
多肽链是通过氨基酸的脱水缩合形成，由于氨基酸同时含有-NH2和-COOH，这样在多肽链的末端，一端有一个游离的-NH2，另一端有游离的-COOH，因此肽链就有了方向性。
7. α-helix和β-pleated sheet的主要结构特征是什么？
1）①α-helix一般为右手螺旋，肽平面平行于螺旋的长轴；②肽链以螺旋状盘卷前进，每圈螺旋由3.6个氨基酸残基构成，螺距为0.54 nm；③螺旋结构被规则排布的氢键所稳定，氢键排布的方式是：肽键羰基O原子和C端方向的第4个残基酰胺H原子形成氢键。由于所有的氢键工体的方向相同，所以α-helix具有极性。这样构成的由一个氢键闭合的环，包含13个原子。 ④氨基酸残基侧链从螺旋形成肽链骨架向外伸出，覆盖在α-helix的外表面。
2）①每条β-折叠链片段比较短，几乎是完全伸展的。侧链交替地分布在片层的上方和下方。②在β-折叠结构中，相邻肽链主链上的C=O与N-H之间形成
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氢键，氢键与肽链的长轴近于垂直。③相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。在平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相同，氢键不平行。在反平行的β-折叠结构中，相邻肽链的走向相反，但氢键近于平行。④β-折叠链上的每个肽平面基本上和相应的β折叠片层平面折叠，氨基酸残基侧链基团交替指向平面的上方和下方。
8. 哪些氨基酸残基容易造成α-helix结构的不稳定（或终结）？为什么？ Pro及Gly。
Pro的Cα原子位于侧链基团吡咯环中，导致Cα-N键不能旋转，导致α-helix在此“打结”或中断。同时，Pro的氨酰基团缺少H原子，不能形成稳定的氢键。 对于Gly，由于其Cα不是手性C，这样它就形成更多种异变的构象，不容易形成α-helix。
9. Collagen分子结构的主要特点是什么？
胶原蛋白（Collagen）由3条α链多肽组成，每条多肽链均为左手螺旋构型。三条拧成一股，形成右手超螺旋结构，使其分子结构非常稳定，每圈约为30个氨基酸残基，螺距8.6 nm。
10. 第一个完成3D结构测定的蛋白质是什么？何时、何人完成？ 第一个完成3D结构测定的蛋白是抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin），它是在1957年，由英国的Max Perutz及John Kendrew共同完成的。 11. 维持蛋白质分子3D结构的力有哪些？
维持蛋白3D结构的主要有四种力，分别是氢键、离子键、范德华力及疏水作用力。
12. Hydrogen bond是如何形成的？其本质如何？
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最新分子生物学原理(考点总结)
