教 案
授课日期： 年 月 日 教学安排
课 型：新授课
教学方式：讲授性，主体参与教学
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教案编号：
授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求：
1，掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式； 2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3、掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4、熟悉蛋白质物化性质；
5、了解蛋白质的与医学的关系；
重点与难点：
重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式 难点：蛋白质物化性质
教学内容与教学组织设计：详见附页 课堂教学小结：
一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。 2 、引起蛋白质变性的因素： 物理因素、化学因素 二、蛋白质的两性性质 蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。 三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。 四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。 五、蛋白质具机体的有三大功能:。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。
复习思考题、作业题：
医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？
课后反思：
做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入简出，要注意结合日常生活知识和护理相关知识。
教 学 主 要 内 容 绪论 生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体中存在的各种化学分子及其所参与的化学反应的科学。 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、表达与调控机制的科学。 一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 1．生物分子的结构与功能 2． 物质代谢及其调节 3．遗传信息的传递及其调控 三、生物化学与医学 1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位 2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域 3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究 备 注 20mins 5 mins 第一章 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键 (peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子 物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物5 mins 催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转 运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。 二、蛋白质的分子组成 1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白 质的含N量很接近，平均16%。 25 mins
教 学 主 要 内 容 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 备 注 通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 2. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英 文缩写符号、基本结构。 分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨20 mins 基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。 理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应 ）。 3. 肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨 基脱水缩合而形成的化学键。 肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与 C-末端），氨基酸残基； 5 mins 生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及 神经肽。 三、蛋白质的分子结构 1. 蛋白质一级结构 20 mins 概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范 畴。 2. 蛋白质的二级结构 概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段 肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链 的构象 。 主要化学键：氢键 肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫 10 mins 酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲） 及影响因素。 蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间
教 学 主 要 内 容 (motif)。 3. 蛋白质的三级结构 备 注 上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体 概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽 链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要次级键——疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德10 mins 华力等。 结构域（domain）：大分子蛋白质的三级结构常可分割成 一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密，各行其功 能，称为结构域。 分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成 天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。 4. 蛋白质的四级结构 每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 (subunit)。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 各亚基之间的结合力——疏水作用、氢键、离子键。 5. 蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白质，根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。 6. 蛋白质组学 基本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质”。 研究技术平台 研究的科学意义。 四、蛋白质结构与功能的关系 1. 蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是高级结构和功能的基础； 一级结构相似其高级结构与功能也相似； 5 mins 20 mins 5 mins 10 mins
教 学 主 要 内 容 氨基酸序列提供重要的生物进化信息； 氨基酸序列改变可能引起疾病。 2. 蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质的功能依赖特定空间结构； 肌红蛋白的结构与功能。 血红蛋白结构、运输O 2功能，氧饱和曲线。 备 注 协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合 后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称10 mins 为协同效应。 变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作 用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为 蛋白质的变构效应。 蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。 五、蛋白质的理化性质 1．两性解离 10mins 等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、 负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液 的pH称为蛋白质的等电点。 2．胶体性质 3．变性、复性、沉淀及凝固
蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用 下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质 改变和生物活性的丧失。 变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶
《生物化学》教案（完整）
