第5章蛋白质的三维结构

第四节 二级结构：多肽链折叠的规则方式

一、α螺旋

（一）α螺旋的结构

多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm。

肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH 基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO 基形成氢键。 蛋白质分子为右手a-螺旋。

（二）α螺旋的偶极矩和帽化

（三）α螺旋的手性

（四）影响α螺旋形成的因素

R 基太小使键角自由度过大，带同种电荷的R 基相互靠近，β碳原子上有分支均不利于形成α螺旋，含脯氨酸的肽段不能形成α螺旋。

（五）其他类型的螺旋

b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。

二、β折叠片

b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构像。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相

邻两条肽链的方向相反。反平行式较稳定。