第5章蛋白质的三维结构

第五章 蛋白质的三维结构

第一节 研究蛋白质构像的方法

一、X 射线衍射法

基本规律：X 射线穿过原子平面层时，当光程差等于波长的倍数，反射波可以互相叠加形成衍射斑点。如上图所示，光程差等于2dsinθ，上述规律可总结为Bragg 方程：2dsinθ=nλ(n=±1，±2，±3?)。

二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法 （一）紫外差光谱

芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。

（二）荧光和荧光偏振

变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。

（三）圆二色性

圆偏振光可看成是相位相差90°的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠加会形成椭圆偏振光。 椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl_?(适合于小的θ，_?=εR?εL，c 为摩尔浓度，l 为光程，ε为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×100=3300 _?。

（四）核磁共振(NMR)

第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力

一、氢键 二、范德华力

定向效应 诱导效应 分散效应

三、疏水作用（熵效应） 四、盐键 五、二硫键

第三节 多肽主链折叠的空间限制

一、酰胺平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）

规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C 沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。

二、可允许的φ和ψ：拉氏构像图

三、可允许的φ和ψ值：拉氏构像图