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此类溶剂既能降低脂类分子间的疏水相互作用，又能减弱膜脂与膜蛋白之间的氢键结合和静电相互作用；
（二）脂类的色谱分离
提取之脂类粗提物可用吸附色谱法分级分离。
原理：脂类通过分离介质时，因其极性的不同，导致与固定相吸附的能力出现差异，在流动相 洗脱时移动速度不一而分离。
硅胶柱吸附层析：分非极性、极性、荷电
高效液相色谱 薄层层析等等
（三）脂类的组成与结构分析
混合脂肪酸的气液色谱（GLC）分析：分析分离混合物中挥发性成分。 脂类结构的测定：利用脂类对特异条件下的降解敏感。了解脂的结构。 如确定烃链长度和双键的位置，质谱分析有特效。
第三章 维生素与微量元素
*1. Vit概念，分类及食物主要来源
概念：Vitamin是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。 分类：脂溶性vit：vitA、D、E、K
水溶性vit： B族：vit B1、B2、B6、B12，vit PP，泛酸，叶酸，生物素等 vit C 主要来源： 脂溶性 维生素K 菠菜、苜蓿、白菜、肝脏。 肌醇 水溶性 心脏、肉类 维生素E 鸡蛋、肝脏、鱼类、植物油。 鱼肝油、蛋黄、乳制品、酵母。 维生素C 新鲜蔬菜、水果 维生素D 维生素B12 肝脏、鱼肉、肉类、蛋类 维生素A 鱼肝油、动物肝脏、绿色维生素B9 蔬菜 叶酸 蔬菜叶、肝脏 欢迎下载 6
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水溶性 肝脏、蛋黄、乳制品、大豆。 菸碱酸、尼古丁酸 酵维生素B7，生物素 维生素B6 维生素B5，泛酵母、肝脏、谷物 酵母、谷物、肝脏、蛋类、乳制品 酵母、谷物、肝脏、蔬菜 酵母、谷物、肝脏、大豆、肉类 维生素B4 维生素B3，烟酸 母、谷物、肝脏、米糠 酸 酵母、肝脏、蔬菜、蛋类 维生素B1 维生素B2，核黄素 2．维生素体内代谢状态，哪类易中毒？哪些易缺乏？补充时应注意那些问题？
*3. 下列这些症状是由哪些维生素缺乏所引起？
夜盲症Vit A 干眼病Vit A 佝偻病Vit D 软骨病Vit D 脚气病Vit B1 癞皮病Vit PP 巨幼红细胞贫血Vit B12/叶酸 坏血病Vit C Vit Vit A：A1哺乳动物、咸水鱼肝脏； 干眼病、夜盲症； 缺乏症 A2淡水鱼；植物中为胡萝卜素 过量致头痛、 恶心腹泻、肝脾大、致畸 欢迎下载
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Vit D 活性形式：1,25-(OH)2-VD3 佝偻病；软骨病（成人）（使用vitD时应先补充钙） Vit E Vit K Vit B1 活性形式：TPP Vit B2 Vit PP Vit C 泛酸 生物素 叶酸 Vit B12 动物流产，红细胞脆性增加、贫血等 易出血 脚气病 口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎 癞皮病 牙周炎/创伤不愈合 少见,脚灼热综合征 皮炎 巨幼红细胞性贫血 巨幼红细胞性贫血 **4. B族维生素在体内代谢中辅酶（辅基）的形式是什么？起什么作用？ B1：硫胺素（含硫的唑噻环和含氨基的嘧啶环组成），在生物体内常以硫胺素焦磷酸（thiamine
pyrophosphate, TPP）的辅酶形式存在，是涉及到糖代谢中羰基碳合成与裂解反应的辅酶。
B2：核黄素（核醇与7，8-二甲基异咯嗪的缩合物），在生物体内以黄素单核苷酸（flavin
mononucleotide, FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（flavin adenine dinucleotide, FAD）的形式存在，是一些氧化还原酶（黄素蛋白）的辅基。
B6：包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺，皆属于吡啶衍生物。在体内以磷酸酯形式存在，磷酸吡哆醛
和磷酸吡哆胺是其活性形式，是氨基酸代谢中多种酶的辅酶。
B12：氢钴胺素。在体内有两种辅酶形式，主要是5'-脱氧腺苷钴胺素，少量的甲基钴胺素。参与
分子重排、核苷酸还原和甲基转移。
PP：包括烟酸和烟酰胺，在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶（NAD+、NADP++）。
泛酸：贝塔-丙氨酸通过肽键与阿尔法、伽玛-二羟基贝塔，贝塔-二甲基丁酸缩合而成。是辅酶A
和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分。coA。
叶酸：蝶酰谷氨酸。由2-氨基-4-羟基-6-甲基喋啶、对氨基苯甲酸和L-谷氨酸组成。四氢叶酸是
其活性辅酶形式，称coF，是碳原子一碳单位的重要受体和供体。
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5. 铁体内吸收形式及运输形式？**在体内参与哪些化合物组成？ Fe2+吸收（十二指肠及空肠上端）络合铁易吸收 Fe3+与Tf结合运输
Hb/Mb/Cyt系统/呼吸链/过氧化物（氢）酶的组成
*6. 碘在体内主要作用？**缺乏导致什么疾病？过多呢？ 作用：參與甲狀腺素的形成
缺乏：地方性甲状腺肿、发育停滞、痴呆、呆小病(胎兒期缺碘) 过量：高碘性甲状腺肿
第四章 蛋白质的化学
*1. 组成Pr的20种氨基酸的名称、结构通式及结构特点、分类及分类依据。
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*2. Pr的一、二、三、四级结构的概念及相应的维持力 蛋白质的一级结构：
是指由不同种类、数量的氨基酸，通过肽键而构成的氨基酸排列顺序。为蛋白质结构与功能的基础。 稳定力量－－肽键, 二硫键
蛋白质的二级结构：
多肽链中主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要的次级键而形成的有规则的构象。
稳定力量：氢键 形式：α －螺旋、β－折叠、β－拐角、无规卷曲 蛋白质的三级结构：
一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布。 稳定三级结构的次级键：疏水键、氢键、盐键等 蛋白质的四级结构：
由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象。 亚基间结合力：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键
*5. 简述蛋白质一级结构与功能的关系？
蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能。 1.一级结构不同，生物学功能各异
不同Pr结构间仅有微小的差别就可表现出不同的生物学功能。
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药学生物化学思考题及答案1
