……………………………………………………………精品资料推荐…………………………………………………
包头医学院
《生物化学》教学大纲--临床医学、护理学（3年制专科） 作者：佚名 转贴自：NET/DXZM 点击数：86 一、课程编号：
适用专业：临床医学、护理学（3年制专科） 课程类别：主干课程
总学时数：80学时（其中实验教学24 学时） 二、课程性质、目的：
生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，是从分子水平探讨生命现象本质的科学，是一门重要的医学基础课程。生物化学主要研究生物体分子结构与功能，物质代谢与调节，以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。近年来生物化学的技术已渗透到生理学、微生物免疫学、遗传学、药理学等基础医学和临床医学研究的各个领域，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。随着生物化学与分子生物学学科的迅猛发展，它将促进相关和交叉学科的发展，特别是医学的发展，进而成为生命科学的共同语言。因此作为一名高级医学人才必须掌握生化基本知识，为后期课程的学习及从事科学研究打下良好的基础。 三、课程的基本要求：
为了达到培养适应21世纪我国社会主义现代化建设需要的高级临床和护理医学等专业人才的目标，我们要求学生掌握生物化学的基本知识，基本理论和基本实验技能，了解生物化学和分子生物学的新进展。基本理论主要包括生物大分子的结构和功能，物质代谢及其调节和基因信息的传递。生物化学的基本实验方法和技能主要包括电泳、层析和光电比色。通过此门课程的讲授，培养学生分析问题解决问题的能力和严谨的科学态度，为今后从事科学研究打下良好的基础。 四、教学内容与学时安排： 理论内容与学时安排 第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 合计
五、教学方法：
根据专科学生的特点，本大纲列出的教学内容要求教师选用合适的教学方法讲授，以启发式代替灌输式，突出重点，采用多媒体教学，运用教学课件，使抽象的内容形象化，直观化，充分调动学生的学习积极性，提高教学效果。 六、成绩考核方式：
分为期末理论课考核和实验课考核，实验课考核占生化课总成绩的20%，理论课考核占80%，满分100分。实验课缺课1/3以上者，取消生化理论课考试资格。
1
教 学 内 容 绪论 蛋白质的结构与功能 维生素 酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质分解代谢 核酸结构、功能与核苷酸代谢 基因信息的传递 细胞信号转导 肝的生物化学 学时数 1 5 2 4 4 6 6 6 6 8 4 4 56 ……………………………………………………………精品资料推荐…………………………………………………
七、教学内容与目标要求：
理论部分
第一章 绪论1
目标要求：
1．掌握：生物化学的概念。
2．熟悉：生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。 3．了解：生物化学的发展史。 教学内容：
1. 生物化学发展简史 2. 生物化学研究内容 3. 生物化学与医学
第二章 蛋白质的结构和功能5
目标要求：
1．掌握：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点、分类；蛋白质一、二、三、四级结构的概念和主要化学键；蛋白质的一级结构、空间结构与功能的关系。 2．熟悉：蛋白质的理化性质。 3．了解：蛋白质的分类。 教学内容：
第一节 蛋白质的分子组成
1．氨基酸 ：组成人体蛋白质的氨基酸的共同结构特点和分类、20种氨基酸的英文名称及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键、肽、N-端、C-端的概念，重要的生物活性肽。 第二节 蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：概念、主要化学键。
2．蛋白质的二级结构：概念、肽单元、二级结构的形式（α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序）、主要化学键及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。 3．蛋白质的三级结构：概念、次级键、结构域及分子伴侣。 4．蛋白质的四级结构：概念及维持四级结构的化学键。
5．蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系，蛋白质空间结构与功能的关系。
第三节 蛋白质的理化性质 1．蛋白质的两性解离和等电点
2．蛋白质的胶体性质：表面电荷和水化膜 3．蛋白质变性、沉淀和凝固。 4．蛋白质的紫外吸收性质
5．蛋白质的呈色反应：双缩脲反应、茚三酮反应和福林-酚试剂反应 第四节 蛋白质的分类
1． 按组成分：单纯蛋白和结合蛋白
2． 按分子形状分：球状蛋白和纤维状蛋白
第三章 维生素2
目标要求：
1．掌握：水溶维生素的化学本质和生化作用；B族维生素与辅酶的关系。
2
……………………………………………………………精品资料推荐…………………………………………………
2．了解：脂溶性维生素的化学本质和生化作用；微量元素的生理作用。 教学内容： 第一节 概述 1． 维生素的定义 2． 维生素的命名与分类 3． 维生素的需要量 4． 维生素的缺乏与中毒 第二节 脂溶性维生素
维生素A、D、E、K的化学本质及缺乏症。 第三节 水溶性维生素
维生素B1、 B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、维生素C、α硫辛酸的化学本质，生化作用，特别是它们参与构成的辅酶。
第四章 酶4
目标要求：
1．掌握：酶的化学组成；酶反应的特点（高效性、特异性和可调节性）和酶反应动力学的基本内容（即底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响）。 2．熟悉：酶的调节。
3．了解：酶促反应的机制及酶与医学的关系。 教学内容： 第一节 概述
1．酶的化学组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。 2．酶的命名和分类
第二节 酶催化作用的特点 1．高度的催化效率 2．高度的特异性
3．酶催化活性的可调节性。 4．酶活性的不稳定性 第三节 酶的结构与功能
1．酶的活性中心：必需基团和催化基团
2．酶原与酶原的激活：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义 3．同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。 4．酶活性的调节：变构酶、酶的化学修饰调节
5．酶催化作用机制：活化能、诱导契合学说（邻近效应与定向排列、多元催化和表面效应） 第四节 影响酶催化作用的因素
1．底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。 2．酶浓度对反应速度的影响。 3．最适温度。 4．最适pH。
5．抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。 6．激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。 第五节 酶与医学的关系 1．酶活性的测定
2．酶在临床医学上的应用。
3
包头医学院 生物化学专科大纲
