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生物化学基础电子教案

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概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。 主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。 2. 蛋白质的二级结构 概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要化学键:氢键 肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。 四种主要结构形式(α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲)及影响因素。 蛋白质分子中,二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个具有特殊功能的空间构象,被称为模体(motif)。 3. 蛋白质的三级结构 概念:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要次级键——疏水作用、离子键(盐键)、氢键、范德华力等。 结构域(domain):大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域,折迭得较为紧密,各行其功能,称为结构域。 分子伴侣:通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折迭成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。 小结:蛋白质的分子组成、空间结构 作业:复习本节并预习下一节

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编号:CY/JW-JL-12 (08) 保存期限:5年 课程名称 生物化学基础 授课教师 林文城 授课班级 19药剂1、2班 教案审批意见 授课日期 同意使用. 授课时数 5、6 审批人: 课 题 第三、四节蛋白质的理化性质与核酸的化学 日期: 年 月 日 教学目的 1、 掌握蛋白质的理化性质 2、 掌握两种核酸分子组成及分子结构 教学重点 理化性质、分子组成、分子结构 教学难点 分子结构 教 具 多媒体、电脑、教案、课本、PPT 作业布置 复习本节并预习下一节 主要 知识点 蛋白质两性解离、PI、变性作用、沉淀、核苷酸、核酸的空间结构 教学方法 举例法、互动法、讲授法,主体参与教学 其 它 无 第 页

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教 学 过 程 与 内 容 提要与板书 导入:亲子鉴定的故事,并提出为什么亲子鉴定能够作为认亲的手段? 新课讲授:第三节 蛋白质的理化性质与分类 1.两性解离 等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 2.胶体性质 3.变性、复性、沉淀及凝固 蛋白质的变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。 两性解离、PI、变性、造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强复性、沉淀及凝固 碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 注意:盐析 蛋白质变性后的性质改变:溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。 若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。 蛋白质沉淀:在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) :蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

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教 学 过 程 与 内 容 提要与板书 4.紫外吸收(280nm)、 5.呈色反应(茚三酮反应、双缩脲反应)。 第四节 核酸的化学 核酸的化学组成 元素组成:C、H、O、N、P(9~10%) 分子组成:碱基(嘌呤碱,嘧啶碱)、戊糖(核糖,脱氧核糖)和磷酸 1.核苷酸中的碱基成分:腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)、胸腺嘧啶(T)。DNA中的碱基(A、G、C、T),RNA中的碱基(A、G、C、U)。 2.戊糖:D-核糖(RNA)、D-2-脱氧核糖(DNA)。 核酸的空间结构和3.磷酸 理化性质与分类 核酸及核苷酸:碱基及戊糖通过糖苷键连接形成核苷,小结:蛋白质的理化核苷与磷酸连接形成核苷酸。 性质与分类、核酸的重要游离核苷酸及环化核苷酸:NMP、NDP、NTP、cAMP、组成、结构、理化性cGMP 质 核酸的一级结构 作业:复习本节并预概念:核酸中核苷酸的排列顺序,由于核苷酸间的差异习下一节内容 主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。 核苷酸间的连接键——3’,5’-磷酸二酯键、方向(5’→3’)及链书写方式。 二、DNA的空间结构与功能 1、DNA的二级结构——双螺旋结构 2.chargaff规则:Chargaff规则:①腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔数总是相等(A=T),鸟嘌呤的含量总是与胞嘧啶相等(G=C);②不同生物种属的DNA碱基组成不同,③同一个体不同器官、不同组织的DNA具有相同的碱基组成。

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编号:CY/JW-JL-12 (08) 保存期限:5年 课程名称 生物化学基础 授课教师 林文城 授课班级 19药剂1、2班 教案审批意见 授课日期 同意使用. 授课时数 7、8 审批人: 课 题 第三章 第一、二、三节 酶 日期: 年 月 日 掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团;同工酶;教学目的 酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 教学重点 酶的概念、化学本质及生物学功能;同工酶;酶的活性中心和必需基团;酶调节的方式;酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 教学难点 抑制剂对酶促反应速度的影响;酶活性的调节。 教 具 多媒体、电脑、教案、课本、PPT 作业布置 复习本节内容并预习下一节内容 酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心和必需基团;同工酶;酶促主要 反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶知识点 的变构调节和共价修饰调节的概念 教学方法 举例法、互动法、讲授法,主体参与教学 其 它 无 第 页

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生物化学基础电子教案

概念:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键——肽键。二硫键的位置属于一级结构研究范畴。2.蛋白质的二级结构概念:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键:氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面,又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。四种主要结构形式(α
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