1、什么是遗传密码，它有哪些性质？
答：遗传密码是指核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的对应关系。连续的3个核苷酸残基序列为一个密码子，特指一个氨基酸。它的主要性质如下：（1）密码的基本单位：每个三联体中的三个核苷酸只编码一个氨基酸，核苷酸不重叠使用，无标点，按5’→3’方向编码（阅读）；（2）密码的简并性：几种密码子编码一种氨基酸的现象称为密码子的简并性；（3）密码的变偶性：密码子的碱基配对只有第一、二位是严谨的，第三位可有一定变动；（4）密码的通用性和变异性;（5）密码的防错系统。
2、简述脂肪酸β－氧化的过程（5步）。
（1）脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成 ，长链脂肪酸氧化前必须进行活化，活化在细胞液中进行，活化的脂酰CoA通过肉碱携带进入线粒体内才能代谢。
（2）脱氢，脂酰CoA生成反式△2烯脂酰CoA。
（3）加水，反式△2烯脂酰CoA加水生成L-β-羟脂酰CoA。 （4）脱氢，L-β-羟脂酰CoA生成β-酮脂酰CoA。
（5）硫解, β-酮脂酰CoA与CoA作用，硫解产生 1分子乙酰CoA和比原来少两个碳原子的脂酰CoA。
3、简述DNA二级结构特点（以B型为例）。
答：（1）DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)相间。
（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; G?C） 。
（3） 氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。 (4) 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制
4、蛋白质为什么能稳定存在，沉淀蛋白质的方法有哪些？
答：蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。
沉淀蛋白质的方法如下：（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀法（3）重金
属盐沉淀法（4）生物碱试剂和某些酸类沉淀法（5）加热变性沉淀法
5、什么是生物氧化，它有何特点？
答：有机分子在细胞内氧化分解成二氧化碳和水并释放出能量形成ATP的过程，称为生物氧化。其特点：（1）生物氧化是在生物体活细胞中进行的。（2）反应在酶的催化下进行，反应条件温和。（3）代谢底物的氧化是分阶段逐步缓慢地进行，能量也是逐步释放的。（4）生物氧化所释放的能量，可以贮存在特殊的高能化合物ATP中，通过能量转移作用，满足机体吸能反应的需要。
6、酶的活性中心有何特点？
（1）活性部位在酶分子的总体积中只占相当小的部分； （2）酶的活性部位是一个三维实体； （3）酶的活性部位与底物诱导契合；
（4）酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内； （5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上； （6）酶活性部位具有柔性或可运动性
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7、简述磷酸戊糖途径的代谢特点及其生理学意义？
磷酸戊糖途径的代谢特点是葡萄糖直接脱羧和脱氢，不必经过糖酵解和三羧酸循环。在这个反应中，脱氢酶的辅酶为NADP+和NAD+。
生理学意义：（1）为脂肪酸、胆固醇等生物分子的合成提供NADPH；（2）为DNA、RNA及多种辅酶的合成提供磷酸核糖；（3）NADPH对维持谷胱苷肽的还原性和维持细胞的正常功能有重要作用。
8、简述化学渗透学说的要点？
（1）呼吸链中各递氢体和电子传递体是按特定的顺序排列在线粒体内膜上； （2） 呼吸链中递氢体具有质子泵的作用，在传递电子的过程中将2个H+泵出线粒体内膜；
（3）质子不能自由通过线粒体内膜，泵出膜外的H+不能自由返回膜内侧，使膜内外的形成质子浓度的跨膜梯度；
（4）在线粒体内膜上存在有ATP合成酶，当质子通过ATP返回线粒体基质时，释放出自由能，驱动ADP和Pi合成ATP。
9、核酸有几类？它们在细胞中分布和功能如何？
答：核酸有两类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）。核糖核酸主要存在于细胞质中，但细胞核中也有，如SnRNA、核不均一性RNA。细胞质中的RNA主要有核糖体RNA，信息RNA，转移RNA三种。核糖体RNA是核糖体的结构成分。信息RNA是携带一个或几个基因信息到核糖体的核酸，它们指导蛋白质的合成。转移RNA是把mRNA中的信息准确地翻译成蛋白质中氨基酸顺序的适配器。除了这些主要的RNA外，还有许多专门功能的RNA，如线立体RNA、叶绿体RNA和病毒RNA。DNA主要存在于细胞核，但细胞质也有，如线立体DNA、叶绿体DNA、质粒DNA等。主要功能携带遗传信息。
10、简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。 蛋白质变性的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质一级结构的变化。变性后的蛋白质最显著特征是失去生物活性，伴有溶解度降低，黏度下降，失去结晶能力，易被蛋白酶水解。
引起蛋白质变性的因素主要有两类：（1）物理因素，如热、紫外线和X线照射、超声波，高压等；（2）化学因素，强酸强碱、重金属、有机熔剂等。
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11、简述酶具有高效催化的因素
（1）、邻近定向效应：指底物和酶活性部位的邻近，使底物反应浓度有效提高，使分子间反应成为分子内反应。
（2）、张力和形变：底物结合诱导酶分子结构变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生张力甚至形变，促进酶-底物中间产物进入过渡肽。
（3）、酸碱催化
（4）、共价催化：酶和底物形成不稳定的共价中间物，从而促进产物形成。 12、简述PCR技术
答：PCR技术是一种快速简便的体外DNA扩增技术，能在很短时间内，将几个拷贝的DNA放大上百万倍。其基本工作原理是以拟扩增的DNA分子为模板，以一对分别与5’末端和3’末端相互补的寡核苷酸片段为引物，在DNA聚合酶的作用下，按半保留复制的机制沿模板链延伸直至完成新的DNA合成，重复这一过程，使目的DNA片段得到大量扩增。其反应体系包括：模板DNA、特异性引物、耐热DNA聚合酶、dNTP以及含Mg2+的缓冲液。
PCR反应步骤为（1）变性95℃ 15s (2)退火Tm -5 ℃,一般55℃ 30s (3)延伸 72℃ 1.5min。此3步为一个循环，一般进行25-30次循环。最后一次循环的延伸反应时间应适当延长，以获得较大量的DNA产物。 13、简述DNA双螺旋的结构特点。
DNA分子为两条多核苷酸链以相同的螺旋轴为中心，盘绕成右旋、反向平行的双螺旋；以磷酸和戊糖组成的骨架位于螺旋外侧，碱基位于螺旋内部，并且按照碱基互补规律的原则，碱基之间通过氢键形成碱基对，A-T之间形成两个氢键、G-C之间形成三个氢键；双螺旋的直径是2nm，每10个碱基对旋转一周，螺距为3.4nm,所有的碱基与中心轴垂直；维持双螺旋的力是碱基堆积力和氢键。 14、何谓必需氨基酸和非必需氨基酸?写出人体所需的8种必需氨基酸。 答： 动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。非必需氨基酸是指动物及人体能合成的氨基酸。
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15、试比较糖酵解和糖有氧氧化有何不同。 答案要点：
反应条件 进行部位 关键酶
糖酵解
缺氧 胞液
己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激
酶
有氧氧化
有氧 胞液和线粒体
除糖酵解途径中3个关键酶外还有丙酮酸脱氢酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复
合体、柠檬酸合成酶
产能方式 终产物 产生能量
底物水平磷酸化
乳酸
少（1分子葡萄糖产生2个ATP）
底物水平磷酸化和氧化磷酸化
水和二氧化碳
多（1分子葡萄糖产生36-38
个ATP）
生理意义 迅速提供能量；某些组织依赖糖酵解供
能
是机体获能的主要方式
16、DNA损伤修复系统有哪5种？
答案要点：错配修复、直接修复、切除修复、重组修复及应急反应和易错修复。
17、蛋白质有哪些结构层次？稳定这些结构的力分别有哪几种？ 答案要点：有一级、二级、三级、四级结构四个层次；
稳定一级结构的力主要是肽键和二硫键；二级主要是氢键和疏水键；三级主要是疏水键、氢键、盐键等；四级主要是疏水键、氢键、盐键等
18.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
答:有些抑制剂与底物竞争与酶结合,妨碍酶与底物结合,减少酶的作用机会,这种现象成为竞争性抑制. 竞争性抑制的一个特点是当底物浓度很高时,抑制作用可以被解除. 酶的竞争性可逆抑制剂的酶动力学特征是Vmax不变，Km增加.研究酶的竞争性抑制作用在医学,工农业生产上以及基础理论研究上都有一定的意义.
19.何谓DNA的半保留复制？简述复制的主要过程。 答: DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。由于 DNA双链的合成延伸均为5′→3′的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，填补缺口，连接相邻的DNA片段。
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20.简述关于氧化磷酸化作用机制的化学渗透学说的基本观点。 答: 该假说由英国生物化学家Peter Mitchell提出的。他认为电子传递的结果将H+ 从线粒体内膜上的内侧“泵”到内膜的外侧，于是在内膜内外两侧产生了H+ 的浓度梯度。即内膜的外侧与内膜的内侧之间含有一种势能，该势能是H+ 返回内膜内侧的一种动力。H+ 通过F0F1-ATP酶分子上的特殊通道又流回内膜的内侧。当H+ 返回内膜内侧时，释放出自由能的反应和ATP的合成反应相偶联
21．测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%，计算该蛋白质的最低分子量（注：Trp的分子量为204Da）。
解：Trp残基MW/蛋白质MW＝0.29%，蛋白质MW＝64138Da。
22. 1mol丙酮酸彻底氧化为CO2和H2O 时，净生成多少ATP？已知鱼藤酮因抑制NADH脱氢酶的活性而成为一种重要杀虫剂。当鱼藤酮存在时，理论上1mol丙酮酸又将净生成多少ATP？
要点:分别是15摩尔ATP和1摩尔ATP.
23、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？
1、多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸
残基，螺距为0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。 2、α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个亚氨基的H与前面第四个氨基酸羰基的O形成氢键。
3、天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。 24、什么是尿素循环，有何生物学意义？ 答题要点：
1、尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨经过一系列反应转变成尿素的过程。 2、尿素循环的生物学意义是解除氨毒害的作用。
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生物化学问答题 - 图文
