现代生物化学答案
【篇一：南开大学《现代生物化学》(第二版)重点与课
后答案】
txt>【目的要求】
⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。 2．熟悉氨基酸、 蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。 【教学内容】
第一节 蛋白质通论
一、 蛋白质是生命的物质基础 二、 蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度
三、 蛋白质的元素组成
第二节 蛋白质的基本结构单位——氨基酸
一、 氨基酸的基本结构特征 二、 氨基酸的分类及结构 三、 蛋白质中不常见的氨基酸 四、 非蛋白质氨基酸 五、 氨基酸的理化性质1． 一般物理学性质
2． 氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点
六、 氨基酸的化学反应1． 茚三酮反应2． 亚硝酸反应 3． 2．4—二硝基氟苯反应（fdnb） 4． 甲醛反应
5． 二甲基氨基萘磺酰氯反应（dns-cl）
2． 氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析 第三节 蛋白质的结构
一、 蛋白质的一级结构1． 肽键和肽链2． 二硫键 3． 蛋白质的一级结构测定——片段重叠法 二、 蛋白质的二级结构
1． 酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型 三、 蛋白质的超二级结构和结构域 1． 超二级结构2． 结构域 2． 胶原蛋白
五、 蛋白质的三级结构 三级结构的特点：（1）（2）（3）（4） 六、 蛋白质的四级结构 四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）
第四节 蛋白质的结构与功能
一、 蛋白质一级结构与空间结构的关系
二、 一级结构与功能的关系1． 一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）
2． 同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化
三、 蛋白质的空间结构与功能1． 蛋白质的变性与复性2． 胰岛素的结构与功能3． 血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能 4． 免役球蛋白的结构与功能 第五节 蛋白质的理化性质 一、 蛋白质的胶体性质
二、 蛋白质的两性性质和等电点 三、 蛋白质的沉淀作用
1． 可逆沉淀作用：盐析与盐溶 2． 不可逆沉淀作用
四、 蛋白质的紫外吸收性质 五、 蛋白质的沉降作用 第六节 蛋白质的分离纯化与鉴定 一、 蛋白质分离纯化的基本原则
二、 细胞粉碎及蛋白质的抽提 三、 蛋白质分离纯化的主要方法 1． 离子交换柱层析法2． 凝胶过滤法（分子筛）3． 亲和层析法4． 疏水层析法
5． 蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法 四、 蛋白质分子量的测定1． 凝胶过滤2． sds-page 五、 蛋白质的纯度鉴定1． 电泳 2． 等电聚焦：纯度，等电点
六、 蛋白质含量测定1． 紫外吸收法 2． 染料结合法（bradford） [返回索引]
第二章 核苷酸与核酸（13学时） 【目的要求】
1. 掌握核酸的化学组成; dna的分子结构及生物学意义; rna 的种类及结构。
2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。
3.了解核酸酶和dna限制性内切酶的作用; dna的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。 【教学内容】
第一节 碱基、核苷和核苷酸
一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类
1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2．核糖的结构和种类3．核苷的结构和主要核苷4．核苷酸的结构
二．核苷酸的生物学功能1．构成dna和rna2．细胞中的携能核苷酸：atp和adp
3．细胞通讯的媒介（第二信使）：camp、cgmp 4．核苷酸是多种辅酶的组成成分 第二节 磷酸二酯键与多核苷酸
一．核苷酸磷酸团的转移 二．多核苷酸的合成 三．多核苷酸链的简单表示 第三节 碱基的性质
一．核苷酸的紫外光吸收性质 二．氢键的形成 第四节dna的结构
一．dna储存遗传信息的证实1．有毒肺炎双球菌转化实验2．t2噬菌体标记实验 二．各物种 dna有着独特的碱基组成（chargaff等的研究结果） 三．watson－crick dna双螺旋结构特点
四．dna的二级结构1．a、b、z模型2．三种结构形成的原因3．三种二级结构特点的比较4．特殊的二级结构：回文结构、h一dna 五．dna的三级结构（超螺旋结构） 第五节rna的种类和结构 一，rna的种类
1．核糖体 rna（rrnas）2．信息 rna（mrnas）3．转移rna（trnas） 二．rna的结构
1．mrna的结构：一级结构、高级结构 2．trna的结构3．rrna的结构 第六节 核酸的变性、复性和杂交
一．dna的变性和复性：1．dna的变性2．dna的复性
3．dna的淬火与退火4．dna的复性动力学 二．dna的熔解温度（影响因素） 三．核酸的杂交：southern blot 原理和方法 四．dna聚合酶链反应（pcr）原理和一般方法 第七节 核酸的理化性质及化学反应
一．核酸的紫外光吸收：克分子磷消光系数
．嵌合剂的作用（溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素d） 三．脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解
四．紫外线和一些化学因子对dna的损伤 五．dna的酶法甲基化
第八节 核酸酶和dna限制性内切酶 一．核酸酶的分类和特异性
二．限制性内切酶 三．限制性内切酶图谱 第九节dna的一级构测定和化学合成
一．dna顺序的测定（双脱氧末端终止法） 二．dna的化学合成（亚磷酸三酯法）
第十节 基因和基因组（简单）
一．基因与基因组的概念 二．天然dna分子的大小与顺序特征 1．病毒dna分子2．细菌染色体dna3．细菌质粒dna 4．真核细胞染色体dna 三．dna超螺旋结构
螺旋数（t），超螺旋数（w）2．dna拓扑异构酶：i型，ii型 四．人类染色体的包装过程：
第十一节 核酸的分离纯化和鉴定（简单）
一．核酸的分离 二．核酸的测定 三．核酸的超速离心 四．核酸的凝胶电泳 [返回索引]
第三章 酶 (12学时) 【目的要求】
1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素；
2. 熟悉酶促反应动力学； 3. 了解酶的命名、分类、酶活 性的调节、酶的分离纯化和活力测定。 【教学内容】
第一节 酶的一般概念
一．酶是生物催化剂 二．酶催化的特征1．催化效率高2．酶易失活
3．在体内，酶活性受调节控制
4．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等 5．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说 三．酶的组成和分类1．简单酶类
2．结合酶类：辅酶、辅基、金属离子 第二节 酶的分类和命名
一．酶的命名1．习惯命名法2．国际系统命名法 二．酶的国际系统分类法1．分类原则
2．六大类酶催化的反应及特征 第三节 酶催化作用的分子基础
一．酶分子的结构特征1．酶活性中心的概念
2．酶活性中心的特点：（1）(2)（3）（4）（5）（6）3．必需基团
4．酶活性中心存在的证明方法：切除法、x一射线衍射法、化学修饰法
二．酶原的激活
1． 酶原激活的概念
2．几种酶原的激活：胰白酶原的激活，胰凝乳蛋白酶原的激活等3．酶原激活作用的意义 三．酶高效催化的机制
1．底物与酶的靠近与定向2．底物的变形与诱导契合3．酸碱催化4．共价催化
5．活性部位微环境的影响6．中间产物学说
四．溶菌酶的结构及催化机制 五．胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶的催化三组合
第四节 酶促反应动力学 一．酶浓度的影响
二．底物浓度对反应速度的影响
1．米氏方程及推导2．米氏常数的意义3．米氏常数的求法
三．温度对酶促反应的影响 四．ph对酶促反应的影响 五．激活剂的影响1．金属离子2．无机离子3．小分子有机物
4．生物大分子的相互作用 六．抑制剂的影响1．不可逆抑制作用 2．可逆抑制作用：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制 七．双底物酶促反应机制1．顺序机制：有序顺序机制、随机顺序机制2．乒乓机制
第五节 酶活性的调节和重要调节酶
一．别构调节和别构酶1．别构调节的基本概念2．别构调节的动力学曲线3．蛋白激酶a的别构调节4．atcase的别构调节 5．别构调节的机理：序变模型和齐变模型 二．酶的共价调节
1．什么是酶的共价调节2．共价调节的类型3．蛋白质的磷酸化和脱磷酸化：糖原磷酸化酶的调节 三．同工酶
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