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教 案 首 页 教师姓名 讲授课程 授课题目 程玉宏 生物化学 职 称 授课班级 第二章 蛋白质化学 中 级 2011级专科护理 授课时间 层次专业 授课学时 专 科 3 1.记住蛋白质的元素组成和基本组成单位，肽键与肽，蛋白质各级结构概念及特点。 2.说出蛋白质的主要理化性质，并说明各自的应用。 教学目的及要求 3.知道蛋白质结构与功能的关系。 4.了解蛋白质在生命过程中的重要性，蛋白质的分类。 5.初步学会离心机的使用，知道超速离心技术的基本原理。 6.学会利用电泳法分离血清蛋白的基本操作，并能解释其基本原理。 重点 教学重点及难点 蛋白质的元素组成及特点；氨基酸的结构特点；蛋白质各级结构的概念与主要化学键；蛋白质两性解离与等电点；蛋白质变性及应用。 难点 蛋白质的各级结构；蛋白质的两性解离与等电点。 教材及主要参考书 教具及教学方法 导言 5` 蛋白质结构与功能的关系 5` 蛋白质的分子组成 30` 蛋白质的理化性质 45` 蛋白质的元素组成 10` 蛋白质的两性解离 15` 主要内容时间安排 蛋白质的基本组成单位 20` 蛋白质的胶体性质 10` 蛋白质的分子结构 50` 变性与沉淀 10` 肽键与肽 10` 紫外吸收性质 5` 蛋白质的一级结构 10` 蛋白质成色反应 5` 蛋白质的空间结构 25` 小结和习题 5` 教学 反馈 课堂提问、课堂练习、课后作业 教研室： 审核 情况 文 程 年 月 日 系部： 年 月 日 教学管理部： 年 月 日 全国医学院校高职高专系列教材 生物化学（北京大学医学出版社） 全国医学高等专科院校教材 生物化学学习指导（第六版） 全国高等医药院校教材 生物化学（第七版） 多媒体；理论讲解，案例教学，引导启发 学习必备 欢迎下载
续 页 板书提纲 蛋白质概述 一、蛋白质含量 二、蛋白质的功能 三、蛋白质的基本组成单位--氨基酸 (一)种类 (二)分子结构通式 (三)氨基酸化学性质 两性解离及等电点 第四节：蛋白质的理化性质 一、两性解离与等电点 (一)蛋白质的等电点 (二)电泳 二、蛋白质胶体性质 (一)稳定因素 (二)透析 (三)沉降系数(S) 三、 蛋白质的变性 (一)变性概念 (二)理化因素 (三)临床应用 低温存储、运输生物制品 75%酒精溶液消毒灭菌；高温、高压器皿、单布消毒 酸性解离、碱性解离 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及成度相等，此时溶液的pH称为该氨基酸的等点电。 当溶液处于某一pH时，蛋白质所带正电荷、负电荷相等，即静电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。 溶液pH值发生变化，蛋白质的解离状态发生变化，带电 蛋白质是生命活动的主要承担者。生命形式越高级，生命体内蛋白质的种类越多。 蛋白质占人体固体成分的45%。 催化和调控、协调运动、运输及储存、识别、防御、神经传导、对pH的缓冲、胶体渗透压的维持、营养功能等。 20种 L-α-氨基酸（除苷氨酸） 主要教学内容 根据护理专业特色调整教学内容的讲解顺序，将与临床护理工作密切相结合的蛋白质理化性质的内容提到前边重点讲解。转变护理专业学生认教学设计 多媒体示图 为“生化知识与我无关”的观念。 量发生变化。 对比单细胞生+--– COOH H COO OH COO 物大肠杆菌与高 Pr Pr Pr 级生命形式--人++ NH3 NH3 NH2 体。 pI 加深对“生命 带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。 临床应用：血清蛋白醋酸纤维薄膜电泳 临床护理：肝硬化的护理 活动的承担者”的理解 详情见教学案例1 表面电荷、水化膜 临床应用：透析 临床护理：慢性肾功能衰竭的护理 教学案例2 单位力场中的沉降速度。 在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。 高温、高压、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱等 为接下来讲解蛋白质的理化性质做铺垫。 教学案例3 学习必备 欢迎下载
穿插教学案例，使护理学生能够运用生化基础理论知识指导临床护理工作。为临床护理工作寻找理论依据。 续 页 板书提纲 主要教学内容 教学设计 学习必备 欢迎下载
四、蛋白质的紫外吸收性质 五、蛋白质的成色反应 第一节：蛋白质的分子组成 一、元素组成 二、氨基酸的分类 三、氨基酸的连接 (一)肽键 (二)生物活性肽 1.谷胱苷肽 2.多肽类激素及神经肽 第二节：蛋白质的分子结构 一、一级结构 (一)概念 (二)主要化学键 二、二级结构 (一)概念 (二)结构基础 (三)结构形式 三、三级结构 (一)概念 (二)结构域 多肽连主链原子的局部空间排布，不包括与其他肽段的关系及侧链构象的内容。 肽键平面 α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲 每一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链的构象的内容。 蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。 蛋白质分子中有酪氨酸残基及色氨酸残基，这些氨基酸的侧链基团有紫外吸收能力，最大吸收峰在280nm。常利用进行蛋白质含量的测定。 茚三铜反应、双缩脲反应 C H O N S N元素在不同蛋白质中含量较固定，约16%。 公式： 强调蛋白质中含氮量在现实生活中的应用 100g样品中蛋白质含量=每克样品中含氮克数*6.25*100 根据侧链基团解离程度的不同分类 非极性侧链氨基酸；极性非电离侧链氨基酸；酸性氨基 培养自学能两个氨基酸各出一个羧基或氨基脱水缩和生成一个肽键。 力：观察氨基酸寡肽、多肽链 结构通式的概 念，回答酸性、简写：GSH 碱性氨基酸组成GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护酸；碱性氨基酸 体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化。 体内许多激素是肽类物质 崔产素、加压素、促肾上腺皮质激素、促甲状腺皮质释放激素等 神经肽：脑啡肽、β-内啡肽、强啡肽等， 多肽链中氨基酸的排列顺序，这种顺序是由基因上遗传信息决定的。 肽键，二硫键（偶尔） 的不同。 蛋白质结构这部分内容与临床护理工作关系不大，对于其它基础学科也非必要，所以不必深讲。重点在概念，只要学生们能形成空间结构的印象，理解空间结构的概念即可。 充分发挥空间学习必备 欢迎下载
想象力，理解四级结构逐步加工形成的过程。
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四、四级结构 (一)条件 (二)亚基 (三)概念 第三节：蛋白质结构与功能的关系 一、一级结构是空间结构的基础 二、空间结构决定蛋白质的功能 小结 习题 掌握蛋白质的元素组成和基本组成单位，肽键与肽，蛋白质各级结构概念及特点。说出蛋白质的主要理化性质，并说明各自的应用。知道蛋白质结构与功能的关系。了解蛋白质在生命过程中的重要性，蛋白质的分类。知道超速离心技术的基本原理，学会使用离心机。掌握电泳法的基本原理，能够利用电泳法分离血清蛋白。 起关键作用氨基酸缺失或替换，蛋白质空间结构改变或消失，进而生物学活性变化或消失。 分子病：这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病。 分子内有≥2多肽链； 每一条多肽链都具有完整的三级结构。 蛋白质分子中具有完整三级结构的多肽链叫亚基。 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。 不单单是教学方法的体现 总结性内容，理解既可。 决定 决定 一级结构 →→ 空间结构 →→ 生物学功能 用书：《生物化学学习指导》潘文干 【名词解释】 蛋白质的等电点。 【单选题】 5；6；8；9；11；21； 23； 25；26；27；28；29；31；32；33（15个） 【简答题】 何谓蛋白质变性，影响变性的因素有哪些（物理、化学）？
生物化学蛋白质教案
