南京医科大学康达学院2013级卫信班
人体机能学生化部分重点整理
一、选择
*SAM是活性甲基供体；PAPS是活性硫酸根供体；UDPG是活性葡萄糖供体
蛋白质
1. 100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 (凯式定氮法) 2. 20种编码氨基酸：蛋白质由20种L-α-氨基酸组成
3. 氨基酸的分类：非极性脂肪族氨基酸；酸性氨基酸；芳香族氨基酸；极性中性氨基
酸；碱性氨基酸 （p10-11）
4. 营养必需氨基酸: 体内需要但不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸 甲硫氨酸;色氨酸;赖氨酸;缬氨酸;异亮氨酸;亮氨酸;苯丙氨酸;苏氨酸 (假设来写一两本书)
5. 紫外吸收最大吸收峰在 280 nm 附近
6. 肽键是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键 7. 蛋白质变性的应用：高温、高压灭菌、低温保存酶、疫苗等，防止蛋白质变性 8. 谷胱甘肽：GSH 缺少GSH可致“蚕豆病”
功能：①体内重要的还原剂，保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质处于活性状态。 ② 谷胱甘肽的巯基作用，可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
酶
1. 酶促反应的特点:（1）极高的催化效率；（2）高度的特异性；（3）酶活性的可调节
性
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2. 酶原激活的生理意义：1）避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；2）保证酶在特
定的部位和环境中发挥作用；3）酶原可以视为酶的储存形式 3. 酶的抑制作用：
⑴不可逆性抑制作用：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合，使酶失活 ⑵可逆性抑制作用：以非共价键与酶可逆性结合，使酶活性降低或丧失 竞争性抑制作用：
①抑制剂和底物的结构相似，能和酶的底物分子竞争与酶的活性中心相结合，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物
②抑制程度取决于抑制剂与底物浓度比，如加大底物浓度可减弱或解除抑制作用
氨基酸代谢
⒈氨基酸的脱氨基作用： ①转氨基作用；②氧化脱氨基作用 ；③联合脱氨基作用：是
体内氨基酸脱氨基的主要方式；④非氧化脱氨基作用
⒉血氨的去路： 在肝内合成尿素，这是最主要的去路 ⒊尿素循环：⑴部位： 肝细胞线粒体、胞液
⑵关键酶：精氨酸代琥珀酸裂解酶，氨基甲酰磷酸合成酶 ⑶与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
⒋⑴高血氨症：肝功能严重损伤，尿素合成障碍,血氨浓度升高 ⑵肝昏迷：脑内α—酮戊二酸减少导致脑供养不足 ⒌牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分
⒍苯丙氨酸转变为酪氨酸：苯丙氨酸羟化酶先天性缺乏----苯丙酮酸尿症
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核酸
⒈核苷酸是核酸的基本组成单位。
⒉真核mRNA的结构：5’-末端的帽子结构；3’-末端的polyA结构
⒊tRNA的功能：参与转运氨基酸，解译mRNA的密码。3’段是CCA就有方向性 ⒋紫外吸收：260nm有特别吸收峰
细胞核和胞液核蛋白体RNA信使RNA转运RNA核内不均一RNA核内小RNA核仁小RNA胞浆小RNA rRNAmRNA tRNAHnRNASnRNASnoRNA线粒体mtrRNAmttRNA功能核蛋白体组分转运氨基酸成熟mRNA的前体
mtmRNA蛋白质合成模板参与hnRNA的剪接、转运rRNA的加工、修饰蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组分scRNA/7SL-RNA 核 苷 酸 代 谢
1、嘌呤碱合成的元素来源：头顶二氧碳； 2、8一碳团； 甘氨中间坐； 3、9谷酰胺；
天冬一边站； 合成嘌呤环。
2、嘌呤核苷酸的从头合成首先合成的是次黄嘌呤核苷酸
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生化生物化学重点知识总结
