MINT蛋白(1～365氨基酸)与Vav1相互作用及其位点的
验证
董潇;韩骅
【期刊名称】《第四军医大学学报》 【年(卷),期】2005(026)004
【摘要】目的: 明确MINT(Msx2-interacting nuclear target protein) N-末端与Vav1之间的相互作用,进一步探讨MINT的转录抑制调控功能及其机制.方法: 以克隆有MINT-F1片段(1～365氨基酸)的pGBKT7-F1质粒作为诱饵,分别与pACT2-V23#,pGADT7-V620,pACT2-V8900,pGADT7-SH2和pGADT7-SH3几个克隆有Vav1不同结构域的质粒,用酵母双杂交方法分析它们之间的相互作用.结果: pACT2-V23#与pGBKT7-F1之间、pACT2-V8900与pGBKT7-F1之间有比较明确的相互作用,而pACT2-V23#与pGBKT7-F2～F6、pGBKT7-F1与pGADT7-V620、pGADT7-SH2和pGADT7-SH3之间均无相互作用.结论: ① MINT N-端的F1段与Vav1发生相互作用;② Vav1与MINT的F1段发生相互作用的区域位于其SH2-SH3-C端结构域,而且独立的Vav1 SH2或SH3-C端结构域均不能发挥与MINT的F1段产生相互作用的功能. 【总页数】4页(304-307)
【关键词】MINT;Msx2;癌基因Vav;酵母菌;杂交,遗传 【作者】董潇;韩骅
【作者单位】第四军医大学基础部:医学遗传学与发育生物学教研室,陕西,西安,710033;第四军医大学基础部:医学遗传学与发育生物学教研室,陕西,西安,710033
【正文语种】中文 【中图分类】Q344 【相关文献】
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MINT蛋白(1～365氨基酸)与Vav1相互作用及其位点的验证
