蛋白质的三维结构(1)

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第五章 蛋白质的三维结构

第一节 研究蛋白质构像的方法

一、X 射线衍射法

基本规律：X 射线穿过原子平面层时，当光程差等于波长的倍数，反射波可以互相叠加形成衍射斑点。如上图所示，光程差等于2dsinθ，上述规律可总结为Bragg 方程：2dsinθ=nλ(n=±1，±2，±3?)。

二、研究溶液中蛋白质构像的光谱学方法 （一）紫外差光谱

芳香族氨基酸在极性环境下吸收峰向短波长移动，称作篮移，反之会红移。

（二）荧光和荧光偏振

变性和非变性蛋白质荧光峰和荧光偏振的位置会有特定的变化。

（三）圆二色性

圆偏振光可看成是相位相差90°的两个平面偏振光叠加而成，若左、右圆偏振光因被测物的吸收而振幅不同，二者叠加会形成椭圆偏振光。 椭圆率θ=短轴/长轴=tanθ≈33cl_?(适合于小的θ，_?=εR?εL，c 为摩尔浓度，l 为光程，ε为摩尔吸光系数)摩尔椭圆率[θ]λ=θ/cl×100=3300 _?。

（四）核磁共振(NMR)

第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力

一、氢键 二、范德华力

定向效应 诱导效应 分散效应

三、疏水作用（熵效应） 四、盐键 五、二硫键

第三节 多肽主链折叠的空间限制

一、酰胺平面与α-碳原子的二面角（φ和ψ）

规定键两侧基团为顺式排列时为0o，从C 沿键轴方向观察，顺时针旋转的角度为正值。

二、可允许的φ和ψ：拉氏构像图 三、可允许的φ和ψ值：拉氏构像图

第四节 二级结构：多肽链折叠的规则方式

一、α螺旋

（一）α螺旋的结构

多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6 个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm。

肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每一个氨基酸残基的酰胺基团的-NH 基与其后第四个氨基酸残基酰胺基团的-CO 基形成氢键。 蛋白质分子为右手a-螺旋。

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（二）α螺旋的偶极矩和帽化 （三）α螺旋的手性

（四）影响α螺旋形成的因素

R 基太小使键角自由度过大，带同种电荷的R 基相互靠近，β碳原子上有分支均不利于形成α螺旋，含脯氨酸的肽段不能形成α螺旋。

（五）其他类型的螺旋

b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。

二、β折叠片

b-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构像。两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；b-折叠结构可以由两条肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

b-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相

邻两条肽链的方向相反。反平行式较稳定。

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