皮 革 染 整
讲义
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南通大学
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绪 论
一、 制革工业现状及发展趋势
我国原料皮资源丰富。据2003年世界粮农组织公布，2002年，世界牛皮总产量约为3.21亿张，我国牛皮产量约占世界总产量的13.0%，居世界首位；印度占12.6%，居第二位；美国占11.5%，位居第三。2002年，世界绵羊及羔羊皮产量约为5.16亿张，我国产量约占世界总产量的21.4%；澳大利亚占6.2%，居第二位；新西兰占5.7%，居第三位。世界山羊皮产量约为3.56亿张，我国约占31.7%；印度占20.1%，巴基斯坦占7.0%，分别居第二和第三位。虽然我国原料皮资源丰富，但由于我国畜牧业大部分处于自然放养状态，牲畜生长期长，原料皮质量差、伤残多、粒面粗，从而影响了成品革质量。成品革据2003年世界粮农组织统计，2001年，世界重革产量约49万吨，我国重革产量约占全球重革总产量的31.4%，居世界第一位；意大利为11.3%，居第二位；印度为9.9%，居第三位。2002全球牛轻革产量为110.83亿平方英尺，我国牛轻革产量占世界总产量的17%；我国羊轻革产量约占世界总产量的26.3%，居第一位。 二、 皮和革的基本概念
皮——从动物身上剥下，没有经过任何化学处理和机械加工的生皮，又称原料皮。
皮特点：柔软，干燥后板硬且易断裂，卫生性能差，不宜存放，耐湿热性差，在66℃以上的热水中就会发生收缩。
皮革是由动物皮经过一系列物理与化学的加工处理所制成的一种坚固、耐用物质，简称革，具有许多优点。集中表现在：
1、热稳定性能好，具有良好的耐热性和耐寒性。成革制品一般在热水中的收缩温度都在60℃以上,有些革甚至在沸水中也不收缩,通常热至120-160℃时也不变形；在冰雪严寒的冬天，甚至在-50—-60℃时,仍能保持一定的柔软性和坚固性,其形状、硬度和机械强度的大小并无大的改变。
2、具有较高的机械强度。其耐磨强度、抗张强度、拉伸强度和耐折度等在一定程度上都比橡胶、塑料好；其延伸性和变形性都好于橡胶、塑料。
3、具有透气性和排湿性。皮革属于多孔性的物质，具有良好的透气性能和透水汽性能，穿着透气舒适。
4、具有较好的着色能力。多孔使皮革易上色，具有被人们所喜闻见的鲜艳的颜色和很好的光泽。 此外，它具有耐微生物和耐化学药品腐蚀的独特之点。 三、 皮革的分类
皮革主要有三种分类方法：
第一种是按动物皮的种类分，如牛皮革、猪皮革、羊皮革等。 第二种是按用途分，如生活用革、工业用革等。
第三种是按皮革的张副和轻重分，如轻革、重革、绒面革等 类别举例 按用途分类
生活用革：鞋用革、鞋面革、鞋底革、鞋里革、服装革、衣服革、裙用革、领带革、手套革 民用手套革、劳保手套革、体育手套革、箱皮革、硬箱革、软皮革、票夹革、沙发革、民用沙发革、汽车坐垫革、体育用革、篮球革、足球革、排球革。
军用革：装具革、鞍具革、带子革、腰带革、鞋带革、表带革。 工业用革：传动带革、打梭皮带革、皮圈革、煤气表革、擦拭过滤革。 其它用革： 装饰革、鼓用革、胡琴革。 四、 制革工艺简介
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皮革的加工过程：
准备工程——除去生皮中的制革无用物(如毛、表皮、脂肪、纤维间质、皮下组织等)、松散胶原纤维，为鞣制作准备；
鞣制工程——它是使生皮变为革的质变过程，是整个皮革加工过程的关键，鞣制后的革可获得一系列的鞣制效应；
整理工程——通过一系列皮革化学品的作用及各种机械加工使皮革获得各种各样的使用价值。 皮革加工的工艺流程：
生皮→浸水→去肉→脱脂→脱毛→浸碱 膨胀→脱灰→软化→浸酸→鞣制→剖层→削匀→中和→染色加油→填充→干燥→整理→涂饰→成品皮革
第一章 生皮化学
一般生皮的化学成分为蛋白质73%、水分24.5%、脂肪2%、矿物质0.5%。以胶原蛋白质为主体，它呈纤维束状，可与各种鞣料结合而改变其性能，成为化学性质很稳定的皮革。
第一节 蛋白质的基本概念
一、蛋白质在生命活动中的重要性 1、生命的物质基础
生物体内的蛋白质含量，除水以外，机体组织中最多的是蛋白质，占人体干重的45%。 2、蛋白质的生物学功能
在体内催化各种物质代谢反应的酶是蛋白质。调节代谢反应的某些激素是蛋白质或肽。红细胞运输O2、CO2要靠Hb（Hemoglobin）、还有脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。心跳、胃肠蠕动等，躯体、器官的运动，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体是蛋白质。鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 二、蛋白质的元素组成
蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O。C--50-55%、H--6-8%、O--19-24%。
N--13-19% 平均16%，即16克氮/100克蛋白质。蛋白质中氮的含量比较恒定，平均为16%，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含N1克。所以，每克样品含N量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。 此外还有 S--0-4%。
有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I等。 三、蛋白质的分类
1、根据生物学功能分：活性蛋白质（酶、抗体、运输蛋白、激素等）和非活性蛋白质（胶原和角蛋白）。 2、根据化学组成成分分类：简单蛋白：仅由α-氨基酸及其衍生物构成，如白蛋白、球蛋白、硬蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组蛋白等。
结合蛋白：简单蛋白与其它生物分子的结合物，糖蛋白（共价）、脂蛋白（非共价）。
3、根据分子形状分类：球蛋白：长/宽≤3～4，血红蛋白 纤维蛋白：长/宽>10，血纤蛋白、 丝蛋白 。 4、根据溶解状况分水溶性蛋白（如清蛋白、组蛋白、精蛋白）和不溶性于一般溶剂的纤维状蛋白（如胶原蛋白、角蛋白）等。
四、蛋白质分子的基本组成单位--氨基酸
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（一） 氨基酸的结构特点：都有一个氨基和一个羧基且连在同一个碳原子上。（氨基酸的结构） （二）氨基酸的分类
1、 根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸 2、 根据R基团的酸碱性分为：中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
3、根据R基团的带电性质分为：疏水性氨基酸、带电荷极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸。 (三) 氨基酸的理化性质 1、一般性质 2、化学性质：
（1）氨基酸的两性电离与等电点
两性电解质：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物，称为两性电解质。
等电点：在一定的PH溶液中，氨基酸带正、负电荷为零，净电荷为零，此时溶液的PH为该氨基酸的等电点。
（2） 氨基酸分子之间脱水生成肽。 （3） 显色反应：茚三酮反应、羰氨反应。 五、肽键与肽
蛋白质分子中，氨基酸之间以肽键相连。
肽键：一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸借肽键连接起来叫肽，肽是一大类物质，即： （1）两个氨基酸组成的肽叫二肽； （2）三个氨基酸组成的肽叫三肽； （3）多个氨基酸组成的肽叫多肽；
（4）氨基酸借肽键连成长链，称为肽链，肽链两端有自由-NH2和-COOH，自由-NH2端称为N末端（氨基末端），自由-COOH端称为C末端（羧基末端） （5）构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基。
（6）肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由N指向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。
自然界中有自由存在的肽，如：谷光甘肽（GSH）是三肽，广泛存在于生物细胞中，具有很强的还原性。促甲状腺素释放激素，也是一种三肽，即焦谷氨酰组氨酰脯氨酸。还有环状结构的肽，象抗菌素短杆菌素S，是一种环十肽，其中还含有D-苯丙氨酸。 六、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构
体内的蛋白质都具有有序结构，人为地将这种有序的结构分为了一、二、三、四级结构。
蛋白质的一级结构主要是指肽链中氨基酸的排列顺序。 （二）蛋白质分子的空间结构
1、 蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉
及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。二级结构的常见类型：α-右手螺旋、β-折叠、无规卷曲、U型回折。 2、 蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中
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起着重要作用。 3、蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构(Quaternary Structure)是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基或亚单位Subunit，它一般由一条肽链构成，无生理活性； 维持亚基之间的化学键主要是疏水力。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白。 （三）蛋白质的结构与功能的关系
1、 每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。 2、 蛋白质的结构决定了蛋白质的功能。
3、 蛋白质的功能直接由其高级结构（构象）决定。例子，蛋白质的变性现象。
4、 蛋白质的一级结构决定高级结构（构象），因此，最终决定了蛋白质的功能。例子，人工合成胰岛素，
A、B链分别合成，等比例混合后就有活性。而生物合成胰岛素则是先合成一条长肽链，形成正确的二硫键，而后再剪去中间的C肽才形成胰岛素的。草图显示。 七、蛋白质的理化性质 1、 两性离解和等电点
在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。蛋白质在等电点pH条件下，不发生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象，可以将蛋白质进行分离纯化。
蛋白质的两性游离性质非常重要，可依此进行蛋白质的分离纯化：等电点沉淀法、电泳法、离子交换层析。
2、 蛋白质的高分子性质
蛋白质溶液有许多高分子溶液的性质，如：扩散慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜等。
蛋白质胶体溶液的稳定因素：分子量大小、水化膜、带电荷。改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。 3、 蛋白质的沉淀
使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀。
可逆沉淀：在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。一般是在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。（可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。）
不可逆沉淀：在蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。
蛋白质沉淀的方法有：
盐析； 有机溶剂沉淀法； 重金属盐沉淀（条件：pH 稍大于pI为宜）；生物碱试剂与某些酚类沉淀（条件：pH稍小于pI）。 4、 蛋白质变性
概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象被破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变。
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皮革染整概论讲义
