1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.
化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。一方面，生物化学的发展 依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和 创新。 举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。 生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物 大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构
的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不
具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这 种特性是许多重要生理现象的分子基础。 3. 生物大分子的手性特征有何意义?
提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功 能方面意义重大。主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于
产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前
手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。 4.指出取代物的构型：
6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA分子与氨酰tRNA合成 醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。分子识别是生命体产生各种生理现象的化学 本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。 7. 什么是超分子?说明拆分超分子的方法和原理。
提示:在生物化学领域中，超分子是指生物分子问或生物分子与配体分子间相互作用和识别 所形成的复合物。超分子的形成过程就是非共价键缔合的过程，是可逆的过程。该过程受介 质极性和休系温度的影响，由于缔合是放热的过程，所以当介质极性增大和体系温度升高 时，超分子就会被拆分。另外，强酸或强碱环境也可使这种非共价键作用遭到破坏，从而将 超分子拆分。
8.缓冲溶液的缓冲能力与哪些因素有关?
提示: (1) 缓冲溶液总浓度:缓冲溶液的总浓度越大，溶液中所含的抗酸抗碱成分越多，缓
冲能力越强。(2) 缓冲比:对于同-缓冲休系的各缓冲溶液，当缓冲溶液的总浓度一定时， 缓冲溶液的缓冲能力随缓冲比的改变而改变。
9.如果希望某一个生物化学反应在pH~5的条件下进行，应该选择哪种缓冲溶 液?
提示: “正丁酸酸一正丁酸钠”缓冲溶液系统、“乙酸一乙酸钠”缓冲溶液系统、或“柠檬酸一柠檬酸钠”缓冲溶液系统。
10.一个生物化学反应要求在plI~4的条件下进行，可以选择HCOOH/HCOONa 缓冲溶液。试计算配制pH<4的缓冲溶液时，HCOOC和HCOONa的浓度。 提示: HCOOC和HCOONa的浓度分别为和。
11.用L的NaHPO4配制pH= 的缓冲溶液，需要用多少摩尔 Na2HPO4?
提示:需要用 摩尔的NazlIPO4 第二章细胞与生物膜
1.为什么细胞是生物化学反应的基本场所?
提示:细胞是组成生命体的基本结构单元，许多生物化学反应都离不大细胞膜和细胞器以及细胞所营造的环境。细胞的这此区域能为生物化学反应提供催化剂，反应吻，以及反应条件和反应位点，执行特定的生物功能。因此，细胞能高效地有序的进行生物化学反应，是生物化学反的基本场所。
2.试解释膜蛋白的主要功能?
提示:转运、识别、借化、信号转导等。 3.物质跨膜运输有哪些形式? 提示: (1)主动运输:篇能量驱动，具有专性，需载体蛋白协助，具有定方向性，可被抑制剂抑制，需ATP供能;
(2)被动运输:顺浓度差的跨膜运输，通过扩散作用实现，不需能量的自发过程;(3)膜动转运:吞噬和跑吐作用，大分子物质，与膜的动态变化有关，耗能。 4.为什么磷脂具有形成双层脂膜的趋势?
提示:磷脂是一种两亲性分子，磷脂分子的形状决定了磷脂形成的是双层脂膜。 5.什么是LB膜?它有什么特点?
提示:两亲性分了化水表面经过压缩得到单层分了膜。仁恒定的表面压条件下，可以将水表而为单分子膜转移到固体基板上，通过重复操作山形成多层分子膜。这年多层分子膜就叫做LB膜。它的特点是:两亲性，具有单层分子膜的结构特性，可以有不同厚度。 第三章蛋白质
1.在生物缓冲体系中，何种氨基酸具有缓冲作用?
提示:组氨酸具有缓冲作用。因为组氨酸含有哪唑基团，而咪唑基解离常数为，因此组氦 酸既可作为质子供体，又可作为质子受体。 2.什么是氨基酸的pK和pI ?它们的关系如何?
提示: pK指解离常数的负对数，表示- 半的氨基酸解离时的pH值: p1指氨基酸所带的正负
电荷相等时的溶液的pH值，即等电点。中性氨基酸: pl= (pK1+ pK2)12酸性氨基酸: pl= (pK1+ pKr)12碱性氨基酸: pI= (pK2+ pKr)/2 3.计算 mol/L的谷氨酸溶液在等电点时主要的离子浓度。
提示: L的谷氨酸溶液在等电点时主要离子(即两性离子)的浓度为L.
4.大多数的氨基酸，其a-羧基的pKa 都在左右，其a-氨基的pKa都在左右。然而，肽中的a-羧基pKa值为, a-氨基pKa值在。请解释这种差异。
提示:a-氨基酸分子中带正电荷的a-氨基阻止了a-羧基负离子的质子化，即能稳定羧基负离子，因而提高了羧基的酸性。同理，羧基负离子对质子化的氨基(NH3*)同样有稳定作用，从
而
降低了其酸性，提高了其碱性。在脑分子中，由于两个端基(Coo和NH*')相距较远，这种电荷间的相互作用要弱得多，因此其pKa值与a-氨基酸中氨基和羧基的pKa。值存在明显差异。 5、写出五肽Ser- -Lys- -Ala- -Leu- His的化学结构，计算该肽的pI, 并指出该肽在pH=时带何种电荷。 提示: 化学结构:略
pl=1/2+ = 即该肽的pI为
Op=pl-pH=即该肽在pH= 时带正电
6人的促肾上腺皮质激素是一种多肽激素。它的氨基酸序列为Scr-Tyr-Scr-Met-Gilu-His-Phe-Arg-Trp-Gly-Lys-Pro-Val-Gly-Lys-Lys-Arg Arg-Pro- Val-Lys-Val-Tyr-Pro-Asp-Ala -Gly-Glu-Asp-Gln-Ser Ala-Glu Ala-Phe Pro Leu-Glu-Phe;(1)在pH=7条件下，此多肽带有何种电荷?(2)用CNBr处理此多肽，可以得到多少肽段?
提示: (1) 当pH=7时，此多肽带正电荷。
(2) CNBr选择性切割Met羧基端肽键，故得到两个肽段。 7、环亚乙基亚胺能够与蛋白质的Cys残基作用，生成(S)-乙基氨基衍生物。经修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解，试解释原因。
提示:因为胰蛋白酶能选择性地水解Lys的羧基所形成的肽键，Lys的R基为- -(CH2)4NH2。Cys的侧链- -CH2SH经与环亚乙.基亚胺反应后被修饰为-(CH2)-S-(CH2)2-NH2.与Lys的R基很相似，导致胰蛋白酶无法识别两者的差异，将其作为底物水解。所以经过修饰后，Cys的羧基所形成的肽键能够被胰蛋白酶水解。
8、一种蛋白质在用+二硫苏糖醇(一种含有二硫键的糖)处理后，它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原来的减小为，试解释原因。
提示: - =硫苏糖醇与肽链中的Cys巯基发生反应，经_二硫键结合到肽链上，蛋白质分子量增大，电泳速度降低，所以它的SDS凝胶电泳谱带相对位置由原米的减小为。
9、将含有Asp、Gly、Thr, Leu和Lys的pH=的缓冲溶液，加到预先用同样缓冲溶液平衡过的Dowex -50阳离子交换树脂中，然后用该缓冲溶液洗脱，这5种氨基酸洗脱的顺序如何?并说明原因。
提示:阳离子交换树脂分离 氨基酸的原理是，各种氨基酸在pH=时带正电荷多少不同，带正电荷越多，在树胎|:吸附能力越强，氨基酸越难被洗脱出米。根据AP= pI-pH,可算出各种氨基酸的OP分别是: Asp, AP= ; Gly, AP=+; Thr, AP= +; Leu, AP= +;Lys，AP= +。因此，5种氨基酸洗脱顺序为Asp>Gly> Lcu> Thr>Lys,其中的Gly与Leu带电情况几乎相同，但Gly的分了量相对较小，先被洗脱出来。
芒再考虑疏水作用的话，因为Thr侧链的疏水性弱，与树脂的结合能力不如Leu,因此比Leu更快被洗脱，最后的洗脱顺序就足Asp> Gily> Thr> Leu>Lys. 10、用CNBr和胰凝乳蛋白酶断裂多肽，分别产生如下肽段，试写出该肽的氨基酸序列: CNBr断裂: (1) Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn; (2) Leu-Phe-Met; (3) Asp-Met 胰凝乳蛋白酶断裂: (1) Mct-Arg-Ala-Tyr; (2) Asp-Mct-Lcu-Phe; (3) Gly-Asn 提示: Asp-Met-Leu-Phe-Met-Arg-Ala-Tyr-Gly-Asn
11、-种多肽经酸水解后分析得知由Lys, Asp, His, Glu, Ala, Val, Tyr以及两个NII3组成。当用DNFB处理后，得到DNP- Asp;用羧肽酶处理可得到游离的Val。 此多肽用胰蛋白酶降解时，得到两个肽段，其中一个(含Lys, Asp，Glu, Ala, Tyr)在pH = 时，净电荷
生物化学第三版课后习题答案
