生物化学复习提纲
第一章蛋白质的结构与功能
1、 蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、 蛋口质组成的基木单位：氨基酸
组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L?a?氨基酸（除廿氨酸外） 氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）
3 ?氨基酸的理化性质
①氨基酸的等屯点（pl）：在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等 电点。 大负小」1?:: pH>pI,为阴离子；pH 3、 氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。 在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。由更多（大于10个） 的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。 4、 蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C?端的氨基算排列顺序称为 蛋白质的一级结构。其稳定力是：肽键、二硫键。 蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该 段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。其稳定 力是：氢键。 肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一 平面，构成了肽单元。 二级结构的主要类型包括（4个）： ? a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每 圈含 3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。肽键 的N?H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 ? B ?折叠 ? B ■转角 ?无规卷曲 蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、 氢键和 Van derWaals）o 蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用，称为蛋口质的四级结构。其稳定力是：疏水作用、氢键和离了键。 5、 蛋白质的理化性质： ?蛋口质的两性解离性质； 蛋白质的等电人L当蛋白质溶液处于某一 pH吋，蛋白质解离成正、负离子的趋 势相等，即成为兼性离子，净电荷为0。此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 （大负小止） ?蛋白质的胶体性质；蛋白质胶体的稳定因素：表而电荷和水化膜 ?蛋口质的变性和复性、沉淀和凝固；蛋口质的紫外吸收（280nm波长处）； ?蛋白质的 呈色反应。 前三酮反应一氨基酸和蛋白质都口J发生的反应 双缩月尿反应…用于区别氨基酸和蛋白质 6、 蛋口质的变性：是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破 坏，即有 序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物 活性的丧失，称为蛋白质的变性。（主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及 级结构中氨基酸序列的改变） 7、 蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，冇些蛋白质仍可 恢复或部 分恢复其原有的构彖和功能，称为复性。 第二章 !的结构与功能 1、核甘酸是核酸的基木组成单位。包括磷酸、戊糖、碱基（携带遗传信息） 核酸是通过3‘，5’磷酸二酯键连接形成的大分子。 2、核酸一级结构（碱基序列）是构成核酸的核山酸或脱氧核山酸从5' ■末端到 3' ?末端的排列顺序，也就是核昔酸序列。一级结构的书写必须是从5' ?末端到 3，■末端。 核酸个核昔酸（计算分了量，单链和双链） 3、DNA的二级结构是双螺旋结构。 特点：①反向平行、右手螺旋的双链结构②磷酸和脱氧核糖位于双螺旋外侧；碱 基位于双螺旋内侧，双链形成互补碱基对。③相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋 —圈10.5个碱基对，螺距3.54nmo④螺旋稳定力：横向为氢键，纵向为碱基堆 积力。 4、 基因：为生物活性产物编码的DNA功能片段，其产物是蛋白质或是各种RNA。 基因 组：来自一个生物休的一套遗传物质，即一个生物体的所有基因的总和。 5、 D\\A的功能：D\\A是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板， 它是生 命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。 6、 真核生物niRNA的结构特点：①帽了结构,多数真核生物的5,末端均在转 录后加上一个7-卬基鸟营，同时第一个核首酸的C' 2被甲基化，形成帽子结构。 ②polyA结构，多数真核生物mRNA的3，末端有一个polyA结构，称为多聚A 尾。③mRNA中有编码区和非编码区。 信使RNA的功能：是蛋白质合成的模板。 7、 转运RNA的结构：含有多种稀有碱基，具有茎环结构。转运RNA的二级结构 形似三叶草；述具有倒L形三级结构；所冇tRNA的3'-末端都是以CCA结束的。 tRNA的功能是在蛋口质牛物合成中作为氨基酸的载体。 8、 核蛋白体R\\A的结构：是细胞内含量最多的R\\A。 核蛋白体RW\\的功能：是蛋白质合成的场所。 9、 核酸的紫外吸收：其最大吸收值在260nm附近。 10、 某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对Z间的 氢键发生断裂，使双链DMA解离为单链，这种现彖称为DNA变性。 在DNA解链过程屮，由于有更多的共辘双键得以暴露，DNA在260nm处的吸收度 随之増加，这种现象称为DNA的増色效应。 当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原來的双螺旋结 构，这一现象称为复性。（理解） 杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，可以在RNA单链之间形成甚至还可以 在DMA单链和RNA单链之间形成，这种现象称为核酸分了杂交。（理解） D7A复性时，其溶液0D260降低，这一现象称为减色效应。 第三章酶 1、 晦是一类对其特界底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸，是生物催化 剂中的一种类型。 酶的分了组成中常含有辅助因了。按其分了组成可分为单纯酶和结合酶 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。结合酶由蛋白部分和非蛋白部分 组成，前者称为酶蛋口。小分子有机化合物是一些化学稳定是我小分子物质称为 辅酶或辅基。其主要作用是参与晦的催化过程，在反应屮传递电子、质子或一些 基团。辅酶分子结构中常含有维生索或维生索类物质。 2、 酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构 的区域，能 与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶活性中心内的必需基I才I有两类：结合基团：与底物专一性结合；催化基团：催 化底物转变为产物。 同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。（理解） 3、 酶促反应的特点：（理解） ?高效性：酶的催化效率通常比非催化反应高108?1020倍，比一般催化剂高 107?1013 倍。 ?特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的 化学反应并生 成一定的产物。 ?可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境 和生命活动的 需要。 4、 酶促反应的机制：能显著降低反应活化能。（提高反应速率的原因） 5、 仏【S] 心 + [S] 米氏方程式: Km的意义:Km值等于酶促反应速率为最大速率一半吋的底物浓度。单位:mol/L ? Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境，与酶的浓 度无关； ? Km可用来表示酶对底物的亲和力，Km值愈小，酶对底物的亲和力愈大。 ?同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vm的意义：如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数，即动力学常数 k3 6、可逆性抑制作用（3种）理解含义：①竞争性抑制作用：抑制剂结构与底物 类似，与底 物竞争酶同一结合部位，阻止底物与酶结合。增加底物浓度可减低或 解除抑制作用，动力学效应为表观Vmax不变，Km值变大。②非竞争性抑制 作用：不管底物分子是否与酶结合，非竞争性抑制剂都能与酶结合，最终形成不 能继续反应的络合物（RST），动力学效应为表观Vnmx减小，Km值不变。③反竞 争性抑制作用：抑制剂与酶和底物的屮间复合物结合而抑制酶活性。动力学效应 为表观Vmax与Km值均减小。 关键酶邙比速酶）反应最慢的酶促反应的速度决定整个代谢途径的总速度 7、酶活性调节的方式： ?酶的变构调节：一些代谢物可与某些酶分了活性中心外的某部分可逆地结 合，使酶构彖 改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。可 以通过变构改变活性的 酶称为变构酶 ?酶原及酶原活性的调节 酶原：冇些酶在细胞内合成或初分泌吋只是酶的无活性询体，此前体物质称为酶 原。 酶原的激活：在一定条件下，酶原向冇活性酶转化的过程。酶原的激活实际上是 酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的牛理意义：①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化；②使酶在特定 部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行；③冇的酶原可视为酶的储存形 式。 第四章糖代谢 1、 糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列iW促反应生成丙酮酸进而还原 生成乳 酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧分解。 糖酵解途径：糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸，称为糖酵解途径。 2、 糖酵解的反应部位：胞质 糖酵解反应过程中的三个关键酶是己糖激酶、6■磷酸果糖激酶?1、丙酮酸激酶。 3、 底物水平磷酸化：底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化 生成ATP的过程。 4、 糖的有氧氧化指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放 岀能量的 过程。关键酶冇：丙酮酸脱氢酶复合体 5、 三竣酸循环的特点： ?经过-次三竣酸循环，消耗1分子乙酰CoA； ?经4次脱氢，2次脱竣，1次底物水平磷酸化； ? 生成 1 分了 FADH2, 3 分了 NADH+H+, 2 分了二氧化碳，1 分了 GTP. 三竣酸循环的关键酶：柠檬酸合酶，a ■酮戊二酸脱氢酶复合体，异柠檬酸 脱氢酶。 三竣陽循环的牛理意义：（了解）（1）?三竣酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养 物质的最终代谢通路；（2）?三竣酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽。（3） 为其他物质的代谢提供小分了前体（4）为呼吸链提供氢离了+e。 6、 磷酸戊糖途径：两个阶段：①6■磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖及 NADPH,② 经过基因转移反应进入糖酵解途径。 7、 磷酸戊糖途径的生理意义在于牛成NADPH和5■磷酸核糖。（1）?为核酸的 生物合成提供核糖；（2）?提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。 红细胞内缺乏6■磷酸葡萄糖脱氢酶可诱发蚕豆病。 8、 糖原合成，UDPG可看作“活性葡萄糖”（供体）；关键酶：糖原合酶 糖原分解，关键酶：糖原磷酸化酶 9、 糖异生：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原 的过程。 主要是补充血糖，维持血糖浓度相对恒定。 第五章月旨类代谢 1、 不饱和脂肪酸屮多不饱和脂酸，机体自身不能合成，必须由食物提供，是动 物不可缺少的营养索，故称为营养必需脂酸，包括亚油酸（GJ-6）、亚麻酸@?3） 和花生四烯酸（GJ- 6） o 2、 脂肪动员是指储存在脂肪细胞屮的脂肪，被激素敏感肪脂酶逐步水解为游离 脂肪酸（FFA）及廿油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3、 脂肪酸B ■氧化的基木过程：即脱氢、加水、再脱氢、硫解，脂酰基断裂牛成 1分子比原來少2个碳原子的脂酰CoA及1分子乙酰CoA。彻底氧化将生成二 氧化碳和水。 4、 乙酰乙酸、B ■疑丁酸、丙酮三者总称为酮体，是脂酸在肝细胞分解氧化时产 生的特 有中间代谢物。 酮体代谢特点：肝屮牛成，肝外利用 关键酶：HMG CoA合成酶 5、 脂酸合成原料：主要有乙酰CoA,在线粒体内产生。 合成脂酸的酶系在胞液，线粒体内的乙酰CoA必须进入胞液才能成为脂酸的合 成原料。 通过柠檬酸■丙酮酸循环完成。 6、 脂肪肝的形成：（了解）P134因营养不良、屮毒必需脂酸缺乏、皿碱缺乏或 蛋白质缺乏，肝细胞合成的甘油三酯不能形成VLDL分泌入血，则聚集以脂滴 形式存在于肝细 胞质中，形成脂肪肝。 7胆固醇的合成原料：乙酰CoA 关键酶：HMG-CoA 原酶（是胆同醇合成 的限速酶） 8、脂蛋白的分类: ＞电泳分类法：（电泳顺序曲快到慢）前B、B脂蛋白和CM （位置） ＞超速离心分类法：CM （乳糜微粒）、VLDL （极低密度脂蛋白/MjB ）、LDL （低密度脂蛋白/B）、HDL （高密度脂蛋白/a ）（密度逐渐增大） 第六章生物氧化 1、生物氧化与体外氧化的区别 生物氧化 反应条件 反应过程 能量释放 CO?生成方式 温和 （体温、近中性） pH体外氧化 接剧烈 （高温、高压） 一步完成 瞬间释放 （热能） 碳与氧结合 不需要 逐步进行的陽促反应 逐步释放 （热能、化学能） 有机酸脱竣 需要 H2O 生物氧化：物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化，主要指糖、脂肪、蛋白
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