生物化学复习提纲
第一章蛋白质的结构与功能
1、 蛋白质的元素组成:主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
2、 蛋口质组成的基木单位:氨基酸
组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L?a?氨基酸(除廿氨酸外) 氨基酸的三字符号:见课本P9 (了解)
3 ?氨基酸的理化性质
①氨基酸的等屯点(pl):在某一 pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的 趋势及程度相等,成为兼性离了,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等 电点。 大负小」1?:: pH>pI,为阴离子;pH 3、 氨基酸的连接:氨基酸通过(肽键)连接而形成肽。 在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键(是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键)。由更多(大于10个) 的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。 4、 蛋口质的一级结构:在蛋口质分子中,从N■端至C?端的氨基算排列顺序称为 蛋白质的一级结构。其稳定力是:肽键、二硫键。 蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构,也就是该 段肽链主链骨架原了的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。其稳定 力是:氢键。 肽单元(肽平面)参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一 平面,构成了肽单元。 二级结构的主要类型包括(4个): ? a■螺旋:(特点)多肽链的主链遵循右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。每 圈含 3.6个氨基酸残基,每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。肽键 的N?H和第4个肽键的拨基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。 ? B ?折叠 ? B ■转角 ?无规卷曲 蛋白质的三级结构:是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整 条肽链所有原子在三维空间的排布位置。其稳定力是:次级键(如疏水键、盐键、 氢键和 Van derWaals)o 蛋白质的四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和 相互作用,称为蛋口质的四级结构。其稳定力是:疏水作用、氢键和离了键。 5、 蛋白质的理化性质: ?蛋口质的两性解离性质; 蛋白质的等电人L当蛋白质溶液处于某一 pH吋,蛋白质解离成正、负离子的趋 势相等,即成为兼性离子,净电荷为0。此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 (大负小止) ?蛋白质的胶体性质;蛋白质胶体的稳定因素:表而电荷和水化膜 ?蛋口质的变性和复性、沉淀和凝固;蛋口质的紫外吸收(280nm波长处); ?蛋白质的 呈色反应。 前三酮反应一氨基酸和蛋白质都口J发生的反应 双缩月尿反应…用于区别氨基酸和蛋白质 6、 蛋口质的变性:是指在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破 坏,即有 序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物 活性的丧失,称为蛋白质的变性。(主要是二硫键和非共价键的破坏,不涉及 级结构中氨基酸序列的改变) 7、 蛋白质的复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,冇些蛋白质仍可 恢复或部 分恢复其原有的构彖和功能,称为复性。 第二章 !的结构与功能 1、核甘酸是核酸的基木组成单位。包括磷酸、戊糖、碱基(携带遗传信息) 核酸是通过3‘,5’磷酸二酯键连接形成的大分子。 2、核酸一级结构(碱基序列)是构成核酸的核山酸或脱氧核山酸从5' ■末端到 3' ?末端的排列顺序,也就是核昔酸序列。一级结构的书写必须是从5' ?末端到 3,■末端。 核酸个核昔酸(计算分了量,单链和双链) 3、DNA的二级结构是双螺旋结构。 特点:①反向平行、右手螺旋的双链结构②磷酸和脱氧核糖位于双螺旋外侧;碱 基位于双螺旋内侧,双链形成互补碱基对。③相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋 —圈10.5个碱基对,螺距3.54nmo④螺旋稳定力:横向为氢键,纵向为碱基堆 积力。 4、 基因:为生物活性产物编码的DNA功能片段,其产物是蛋白质或是各种RNA。 基因 组:来自一个生物休的一套遗传物质,即一个生物体的所有基因的总和。 5、 D\\A的功能:D\\A是生物遗传信息的载体,并为基因复制和转录提供了模板, 它是生 命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础。 6、 真核生物niRNA的结构特点:①帽了结构,多数真核生物的5,末端均在转 录后加上一个7-卬基鸟营,同时第一个核首酸的C' 2被甲基化,形成帽子结构。 ②polyA结构,多数真核生物mRNA的3,末端有一个polyA结构,称为多聚A 尾。③mRNA中有编码区和非编码区。 信使RNA的功能:是蛋白质合成的模板。 7、 转运RNA的结构:含有多种稀有碱基,具有茎环结构。转运RNA的二级结构 形似三叶草;述具有倒L形三级结构;所冇tRNA的3'-末端都是以CCA结束的。 tRNA的功能是在蛋口质牛物合成中作为氨基酸的载体。 8、 核蛋白体R\\A的结构:是细胞内含量最多的R\\A。 核蛋白体RW\\的功能:是蛋白质合成的场所。 9、 核酸的紫外吸收:其最大吸收值在260nm附近。 10、 某些理化因素(温度、pH、离子强度等)会导致DNA双链互补碱基对Z间的 氢键发生断裂,使双链DMA解离为单链,这种现彖称为DNA变性。 在DNA解链过程屮,由于有更多的共辘双键得以暴露,DNA在260nm处的吸收度 随之増加,这种现象称为DNA的増色效应。 当变性条件缓慢地除去后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原來的双螺旋结 构,这一现象称为复性。(理解) 杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成,可以在RNA单链之间形成甚至还可以 在DMA单链和RNA单链之间形成,这种现象称为核酸分了杂交。(理解) D7A复性时,其溶液0D260降低,这一现象称为减色效应。 第三章酶 1、 晦是一类对其特界底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸,是生物催化 剂中的一种类型。 酶的分了组成中常含有辅助因了。按其分了组成可分为单纯酶和结合酶 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。结合酶由蛋白部分和非蛋白部分 组成,前者称为酶蛋口。小分子有机化合物是一些化学稳定是我小分子物质称为 辅酶或辅基。其主要作用是参与晦的催化过程,在反应屮传递电子、质子或一些 基团。辅酶分子结构中常含有维生索或维生索类物质。 2、 酶的活性中心:指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构 的区域,能 与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶活性中心内的必需基I才I有两类:结合基团:与底物专一性结合;催化基团:催 化底物转变为产物。 同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。(理解) 3、 酶促反应的特点:(理解) ?高效性:酶的催化效率通常比非催化反应高108?1020倍,比一般催化剂高 107?1013 倍。 ?特异性:一种酶仅作用于一种或一类化合物,或一定的化学键,催化一定的 化学反应并生 成一定的产物。 ?可调节性:酶促反应受多种因素的调控,以适应机体对不断变化的内外环境 和生命活动的 需要。 4、 酶促反应的机制:能显著降低反应活化能。(提高反应速率的原因) 5、 仏【S] 心 + [S] 米氏方程式: Km的意义:Km值等于酶促反应速率为最大速率一半吋的底物浓度。单位:mol/L ? Km是酶的特征性常数之一,只与酶的结构、底物和反应环境,与酶的浓 度无关; ? Km可用来表示酶对底物的亲和力,Km值愈小,酶对底物的亲和力愈大。 ?同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Vm的意义:如果酶的总浓度已知,可从Vmax计算酶的转换数,即动力学常数 k3 6、可逆性抑制作用(3种)理解含义:①竞争性抑制作用:抑制剂结构与底物 类似,与底 物竞争酶同一结合部位,阻止底物与酶结合。增加底物浓度可减低或 解除抑制作用,动力学效应为表观Vmax不变,Km值变大。②非竞争性抑制 作用:不管底物分子是否与酶结合,非竞争性抑制剂都能与酶结合,最终形成不 能继续反应的络合物(RST),动力学效应为表观Vnmx减小,Km值不变。③反竞 争性抑制作用:抑制剂与酶和底物的屮间复合物结合而抑制酶活性。动力学效应 为表观Vmax与Km值均减小。 关键酶邙比速酶)反应最慢的酶促反应的速度决定整个代谢途径的总速度 7、酶活性调节的方式: ?酶的变构调节:一些代谢物可与某些酶分了活性中心外的某部分可逆地结 合,使酶构彖 改变,从而改变酶的催化活性,此种调节方式称变构调节。可 以通过变构改变活性的 酶称为变构酶 ?酶原及酶原活性的调节 酶原:冇些酶在细胞内合成或初分泌吋只是酶的无活性询体,此前体物质称为酶 原。 酶原的激活:在一定条件下,酶原向冇活性酶转化的过程。酶原的激活实际上是 酶的活性中心形成或暴露的过程。 酶原激活的牛理意义:①避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化;②使酶在特定 部位和环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行;③冇的酶原可视为酶的储存形 式。 第四章糖代谢 1、 糖酵解:在机体缺氧条件下,葡萄糖经一系列iW促反应生成丙酮酸进而还原 生成乳 酸的过程称为糖酵解,亦称糖的无氧分解。 糖酵解途径:糖酵解的第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸,称为糖酵解途径。 2、 糖酵解的反应部位:胞质 糖酵解反应过程中的三个关键酶是己糖激酶、6■磷酸果糖激酶?1、丙酮酸激酶。 3、 底物水平磷酸化:底物分子内部能量重新分布,生成高能键,使ADP磷酸化 生成ATP的过程。 4、 糖的有氧氧化指在机体氧供充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2,并释放 岀能量的 过程。关键酶冇:丙酮酸脱氢酶复合体 5、 三竣酸循环的特点: ?经过-次三竣酸循环,消耗1分子乙酰CoA; ?经4次脱氢,2次脱竣,1次底物水平磷酸化; ? 生成 1 分了 FADH2, 3 分了 NADH+H+, 2 分了二氧化碳,1 分了 GTP. 三竣酸循环的关键酶:柠檬酸合酶,a ■酮戊二酸脱氢酶复合体,异柠檬酸 脱氢酶。 三竣陽循环的牛理意义:(了解)(1)?三竣酸循环是糖、脂肪、氨基酸三大营养 物质的最终代谢通路;(2)?三竣酸循环是三大营养物质代谢联系的枢纽。(3) 为其他物质的代谢提供小分了前体(4)为呼吸链提供氢离了+e。 6、 磷酸戊糖途径:两个阶段:①6■磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖及 NADPH,② 经过基因转移反应进入糖酵解途径。 7、 磷酸戊糖途径的生理意义在于牛成NADPH和5■磷酸核糖。(1)?为核酸的 生物合成提供核糖;(2)?提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。 红细胞内缺乏6■磷酸葡萄糖脱氢酶可诱发蚕豆病。 8、 糖原合成,UDPG可看作“活性葡萄糖”(供体);关键酶:糖原合酶 糖原分解,关键酶:糖原磷酸化酶 9、 糖异生:从非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原 的过程。 主要是补充血糖,维持血糖浓度相对恒定。 第五章月旨类代谢 1、 不饱和脂肪酸屮多不饱和脂酸,机体自身不能合成,必须由食物提供,是动 物不可缺少的营养索,故称为营养必需脂酸,包括亚油酸(GJ-6)、亚麻酸@?3) 和花生四烯酸(GJ- 6) o 2、 脂肪动员是指储存在脂肪细胞屮的脂肪,被激素敏感肪脂酶逐步水解为游离 脂肪酸(FFA)及廿油,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 3、 脂肪酸B ■氧化的基木过程:即脱氢、加水、再脱氢、硫解,脂酰基断裂牛成 1分子比原來少2个碳原子的脂酰CoA及1分子乙酰CoA。彻底氧化将生成二 氧化碳和水。 4、 乙酰乙酸、B ■疑丁酸、丙酮三者总称为酮体,是脂酸在肝细胞分解氧化时产 生的特 有中间代谢物。 酮体代谢特点:肝屮牛成,肝外利用 关键酶:HMG CoA合成酶 5、 脂酸合成原料:主要有乙酰CoA,在线粒体内产生。 合成脂酸的酶系在胞液,线粒体内的乙酰CoA必须进入胞液才能成为脂酸的合 成原料。 通过柠檬酸■丙酮酸循环完成。 6、 脂肪肝的形成:(了解)P134因营养不良、屮毒必需脂酸缺乏、皿碱缺乏或 蛋白质缺乏,肝细胞合成的甘油三酯不能形成VLDL分泌入血,则聚集以脂滴 形式存在于肝细 胞质中,形成脂肪肝。 7胆固醇的合成原料:乙酰CoA 关键酶:HMG-CoA 原酶(是胆同醇合成 的限速酶) 8、脂蛋白的分类: >电泳分类法:(电泳顺序曲快到慢)前B、B脂蛋白和CM (位置) >超速离心分类法:CM (乳糜微粒)、VLDL (极低密度脂蛋白/MjB )、LDL (低密度脂蛋白/B)、HDL (高密度脂蛋白/a )(密度逐渐增大) 第六章生物氧化 1、生物氧化与体外氧化的区别 生物氧化 反应条件 反应过程 能量释放 CO?生成方式 温和 (体温、近中性) pH体外氧化 接剧烈 (高温、高压) 一步完成 瞬间释放 (热能) 碳与氧结合 不需要 逐步进行的陽促反应 逐步释放 (热能、化学能) 有机酸脱竣 需要 H2O 生物氧化:物质在生物体内进行的氧化反应称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白
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