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第一章 蛋白质的结构与功能
一、名词解释
1.肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。 2.肽单元：参与肽键的6个原子C元。
3.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键： 氢键 4.蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和德华力。 5.模体：在多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
6.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
7.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域
8.蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序
9.蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 二、思考题：
1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 1）一级结构是空间结构的基础
例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对式与天然分子相同。说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。 2）一级结构与功能
（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及
1、C、O、N、H、C
2位于同一平面，构成肽单
生理功能。如镰刀型血红蛋白贫血病。 （3）蛋白酶原的激活
2.试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。
二级结构的基础是肽平面，其构象包括α-螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。（1） ?-螺旋特征是：
①以肽键平面为单位,右手螺旋；
②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；
③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的向与螺旋长轴基本平行； ④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。 （2）?-折叠的特征：
①多肽链较伸展，呈锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下； ②两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，两条肽链走向可相同，也可相反；
③氢键稳固β—折叠结构。
3.蛋白质的三级结构的含义及维持其构象稳定的作用力。
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要作用力为疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力 4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 5.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。 分子的构象与功能的关系
1）蛋白质变性：一级结构不变，但空间构象改变，进而使蛋白质的生物学活性、理化性质也改变。
2）肌红蛋白与血红蛋白：氨基酸序列差别很大，但在血红素围的构象高度相似，均有对氧的结合能力。 3）酶的别构调节
4）四级结构与功能：亚基构象改变可传递，进而影响其他亚基的构象改变及生物学活性。如别构调节、协同效应、血红蛋白的氧解离曲线。
第三章 酶
一、名词解释：
1.酶: 由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质
2.酶的活性中心: 指酶分子表面能与底物特异结合并将底物转化为产物的具有特定空间结构的局部区域。
3. 酶的特异性: 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。
4. 酶的变构效应: 一些代物与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。
5. 酶的共价修饰: 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性
6. 酶原: 有些酶在细胞合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原 7. 酶原激活: 一定条件下，酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变为有活性的酶。
8. 同工酶: 指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。 二、思考题
1、试述酶促反应的特点?
酶与一般催化剂的相同点： ⑴在反应前后没有质和量的变化；⑵只能催化热力学允的化学反应；⑶加速可逆反应的进程，不改变反应的平衡点。
酶催化作用的特点：⑴酶促反应具有极高的效率； ⑵ 酶促反应具有高度的特异性（Specificity）； ⑶酶促反应的可调节性； ⑷活性的不稳定性。 2、试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中的作用?
VB1参与组成的辅酶①α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶②转酮醇酶的辅酶
VB2是体氧化还原酶的辅基,如：琥珀酸脱氢酶、黄嘌呤氧化酶及 NADH脱氢酶等，主要起氢传递体的作用。
VPP的活体形式NAD+和NADP+在体是多种不需氧脱氢酶的辅酶。
VB6参与组成的辅酶① 氨基酸代中的转氨酶及脱羧酶的辅酶 ②δ-氨基γ-酮戊酸(ALA)合成酶的辅酶 ③糖原磷酸化酶的重要组成部分，参与糖原分解为1-磷酸葡萄搪的过程。
泛酸参与组成的辅酶在体CoA及ACP构成酰基转移酶的辅酶。 生物素是体多种羧化酶的辅酶，参与C02的羧化过程
叶酸的活体形式FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。 3、酶促反应速度受哪些因素影响?
影响因素包括有：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂等。 当底物浓度较低时：反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。随着底物 浓度的增高：反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。当底物浓度高 达一定程度：反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。
在一定温度下，酶促反应速度达最大值，这个温度称为酶的最适温度。低温时， 酶活性受到抑制（但未失活），温度回升，酶可恢复活性；高温＞60℃，酶开 始变性，80℃变性不可逆，失去活性。
PH影响：E活性中心必需基团、S中基团的解离状态。在某一PH条件下，酶的催化能力最强，酶促反应速度达最大值，此时的PH称为酶的最适PH。 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制、可逆性抑制。 4、试用竞争性抑制的原理说明磺胺药抑制细菌的作用机理。 ？？？？？？？？？？与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶： 5、试述酶原激活的机制及某些酶以酶原形式存在的生理意义?
酶原分子肽键的一处或多处断裂，进而使分子构象发生一定程度的改变，从而形成或暴露酶的活性中心部位。生物学意义：
1）保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏。 2）保证合成的酶在特定部位和环境中发挥起生理作用。
如消化系统：以蛋血酶原形式分泌，避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身消化。凝血系统：血管，凝血酶原没有凝血作用，保证了血流畅通。可以视为酶的储存形式。 第04章 聚糖结构与功能 第05章 维生素与无机盐 一、名词解释：
1.维生素: 维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在体不能合成或合成量很少，
必须由食物供给的一组低分子量有机物质。
2.微量元素: 微量元素是指人体中每人每天的需要量在100㎎以下的元素。 3.糖蛋白: 由短链寡糖与蛋白质共价结合形成的复合物。
4.蛋白聚糖: 糖胺聚糖和核心蛋白共价结合形成的蛋白聚糖，是结缔组织基质的主要成分。 二、思考题
1.哪些B 族维生素参与糖代，试从辅酶的形式、参与的代及其在反应中的作用等来总结。 维生素B1在糖代中具有重要作用，缺乏可引起脚气病。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶，也是转酮酶的辅酶，且TPP在神经传导中起一定的作用，抑制胆碱酯酶的活性。 2.简述糖蛋白寡糖链的功能。 ？？？？？？？ 3.简述蛋白聚糖的功能。
（一）聚糖可影响糖蛋白生物活性
? 保护糖蛋白不受蛋白酶的水解，延长其半衰期； ? 蛋白质的聚糖也可起屏障作用，影响糖蛋白的作用；
? 聚糖还可以避免蛋白质中抗原决定簇被免疫系统识别而产生抗体。 （二）对糖蛋白新生肽链的影响
参与新生肽链的折叠并维持蛋白质的正确的空间构象；影响亚基聚合；糖蛋白在细胞的分拣和投送。
（三）聚糖对蛋白质在细胞的分拣、投送和分泌中的作用
有些蛋白质的投送信号存在于肽链，但有些是与其糖链有关。 （四）糖蛋白聚糖具有分子间的识别作用
聚糖中单糖分子连接的多样性是聚糖起到分子识别作用的基础。 受体与配体识别和结合也需聚糖的参与。
细胞表面糖复合物的聚糖还能介导细胞-细胞的结合。
4.简述糖蛋白的N-连接寡糖链的结构及分型。
糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。①高甘露糖型②复杂性③杂合型
第6章 糖代 一、名词解释：
生化习题及参考答案
