1. 氨基酸(ami no acid ):是含有一个碱性氨基(-NH )和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合 物，氨基一般连在 a -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。
2. 必需氨基酸( essential amino acid )： 指人(或其它脊椎动物)自己不能合成，需要从 食物中获得的氨基酸。
3. 非必需氨基酸( nonessential amino acid )： 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的 前体合成 ,不需要从食物中获得的氨基酸。 4. 等电点( pI, isoelectric point 在电场中不迁移的 pH值。
5. 肽键( peptide bond ) : 一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水 形成的酰氨键。
6. 肽( peptide ) : 两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
7. 茚三酮反应( ninhydrin reaction )： 在加热条件下， a －氨基酸或肽与茚三酮反应生成 紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
8. 层析( chromatography ) : 按照在移动相和固定相 (可以是气体或液体)之间的分配比 例将混合成分分开的技术。
9. 离子交换层析( ion-exchange column )：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层 析柱。一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。
10. 透析( dialysis )：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物 质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 11. 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography
, GPC：也叫做分子排阻层析/凝胶渗
)：使氨基酸处于兼性离子状态，分子的静电荷为零，
透层析。 一种利用带孔凝胶珠作基质， 按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技 术。
12. 亲合层析( affinity chromatograph )： 利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋 白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
13. 高压液相层析( HPLC)： 使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物 的层析技术。
14. 凝胶电泳( gel electrophoresis )： 以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的 分离纯化技术。
15.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAG):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺 凝胶电泳。SDS-PAG唄跟分子的大小有关，跟分子所带的电荷大小、多少无关。
16. 等电聚焦电泳( IEF)： 利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶制造一
个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点( pI )处，即梯度中为某一 pH时，就不 再带有净的正或负电荷了。
17. 双向电泳(two-dimensional electrophoresis ):等电聚焦电泳和 SDS-PAGE的组合， 即在同一块胶上先进行等电聚焦电泳(按照 pl )分离，然后再进行 SDS-PAGE(按照分子大 小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。
18. Edman 降解( Edman degradation )：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过 程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯 (PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经 层析鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。
19. 同源蛋白质( homologous protein )：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质， 例如血红蛋白。
20. 构型( configuration ) : 有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过 共价键的断
裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
21. 构象( conformation ) : 指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所 产生的空间排布。 一种构象改变为另一种构象时， 不要求共价键的断裂和重新形成。 构象改 变不会改变分子的光学活性。
22. 蛋白质一级结构( primary structure )： 指多肽链的氨基酸序列。
23. 蛋白质二级结构 (protein secondary structure) ： 指肽链主链不同肽段通过自身的相 互作用， 形成氢键， 沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构， 通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持。 Q环和无规则卷曲等。
24. 蛋白质三级结构( protein tertiary structure
是蛋白质结构的构象单元，
常见的有a -螺旋、3 -折叠、3 -转角、 ): 多肽链借助各种非共价键弯曲、折
叠成具特定走向的紧密球状构象。 它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和 侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、 氢键、范德华力和盐键 (离子键 )维持的。
25. 蛋白质四级结构( protein quaternary structure 寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
26. . a - 螺旋( a -helix ): 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺 旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第 距为 0.15nm.
27. 3 - 折叠( 3 -pleated sheet ) : 蛋白质中常见的二级结构 , 是由伸展的多肽链组成的。 折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键 维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列(由 平行排列(肽链反向排列) 。
28. 3 - 转角( 3 -turn )：也是多肽链中常见的二级结构 , 是连接蛋白质分子中的二级结构 (a -螺旋和3 -折叠)，使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有
2?16个氨基酸残
基。含有 5个以上的氨基酸残基的转角又常称为环( loop )。常见的转角含有 4个氨基酸残 基有两种类型： 转角 I 的特点是： 第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的酰氨氮之间形成 氢键；转角n的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残基大都是脯氨酸。
29. 无规卷曲 (random coil )直链多聚体的一种比较不规则的构象，其侧链间的相互作用比
较小。 无规卷曲对围绕单键转动阻力极小， 并且由于溶剂分子的碰撞而不断扭曲， 因此不具 独特的三维结构和最适构象。 无规卷曲可因环境而改变， 有其生物学意义， 这类有序的非重 复性结构经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。
30. 超二级结构( super-secondary structure ) : 在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以
看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起， 彼此相互作用， 形成有规则的， 种类不多的二 级结构组合或二级结构串， 种
31. 结构域( domain) : 多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠 区，它是相对独立的紧密球状实体。
32. 纤维蛋白( fibrous protein )：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二 级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着 保护或结构上的作用。 33. 球蛋白 (globular protein) ：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白 质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。
34. 角蛋白(keratin ):由处于a -螺旋或3 -折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起 着保护或结构作
在各种蛋白质中充当三级结构的构件。
分为a a , 3 a 3 , 33三
N到C方向)或者是反
n 个)的羰
基与多肽链C端方向的第4个残基(第4+n个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右手 a -螺旋 结构中，螺
0.54nm,每一圈含有 3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升
) : 寡聚蛋白质所有， eg: 血红蛋白，
用蛋白质。
35. 胶原(蛋白) ( collagen )：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分 子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。 每个原胶原分子都是由 3条特殊的 左手螺旋(螺距 0.95nm, 每一圈含有 3.3 个残基)的多肽链右手旋转形成的。 36. 疏水相互作用 (hydrophobic interaction): 水残基埋藏在分子的内部的现象。
37. 蛋白质变性( denaturation ) : 天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高 温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解 度降低， 不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变， 这种过程称蛋白质变性。 其实 质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。
38. 蛋白质的三维结构： 蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。
39. 肌红蛋白( myoglobin ) : 是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储 存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
40. 复性( renaturation ) : 当变性因素除去后，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的 天然构象的现象。
41. 波尔效应(Bohr effect ):增加CO浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同效应， 引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降，促进血红蛋白释放氧， 反之，增加氧气的浓度， 使血 红蛋白释放 ^及CO,这种现象称波尔效应。
42. 血红蛋白( hemoglobin ) : 存在于脊椎动物、某些无脊椎动物血液和豆科植物根瘤中。 血红蛋白是使血液呈红色的蛋白， 它由四条链组成， 两条 a 链和两条 3 链，每一条链有一 个包含一个铁原子的环状血红素。 氧气结合在铁原子上， 被血液运输。 血红蛋白的氧解离曲 线呈 S 形，提示亚基之间存在正协同作用。
43. 别构效应( allosteric effect ) : 又称为变构效应，寡聚蛋白质一般具多个结合部位， 结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响。
44. 伴娘蛋白( chaperone )：又称分子伴侣，是一种与新合成的多肽链形成复合物并协助它 正确折叠成具有生物功能构象的蛋白质。 伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有 组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。
45. 二硫键( disulfide bond )：通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二硫键 在稳定某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。 46. 范德华力( van der Waals force 的排斥作用可防止原子相互靠近。
47. 镰刀型细胞贫血病( sickle-cell anemia ) : 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病， 病人的大部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白 缺是缬氨酸( Val )，而不是下正常的谷氨酸残基 (Glu) 。
48. 二面角： 两个肽键平面之间的 a - 碳原子，可以作为一个旋转点形成二面角 (dihedral angle)。绕Ca -N键轴旋转的二面角(C-N-C a -C)称为 $ ,绕Ca -C键轴旋转的二面角
(N-C a -C-N)称为2，原则上$和2可以取-180° ~+180°之间的任一值，这样多肽链 主链的各种可能构象都可用 $和2这两个二面角或扭角来描述。 49. 蛋白质特定构象形成的驱动力： (1)R- 侧链基团间的相互作用 (2) 肽链与环境水分子的 相互作用 (3) 天然构象的形成过程是一个自发的过程 (?G<0)
50. 两性离子( ampholyte )：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。 51. 氢键(hydrogen bond ):氢原子与电负性的原子
X共价结合时，共用的电子对强烈地偏 向 X
的一边，使氢原子带有部分正电荷，能再与另一个电负性高而半径较小的原子 Y 结合， 形成的x— H-)： 中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的
分子之间的力。 当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时， 范德华力最强。 强的范 德华力
水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏
3 —亚基N端的第六个氨基酸残
名词解释及答案生物化学
