生物化学复习题总结贵阳中医学院
思考题(第一章):
1.填空:1965年世界上首次人工合成有生物活行的蛋白质是__结晶牛胰岛素__,合成的国家是_中国______.
1953年, DNA双螺旋模型的建立, 标志着_生物学发展_进入了分子生物学的时代 . 人体内含量最多的物质是__水________. 2.名词: 生物化学
主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门学科,又称生命的化学
思考题(第二章): 1.名词:寡糖
又称低聚糖,是由2-10个唐单位通过糖苷键连接形成的短链缩聚物 2.问答: 常见的二糖有哪些?它们的构成有何不同? 蔗糖与乳糖结构区别...... 思考题(第三章):
1.填空: 脂肪由_甘油__和_脂肪酸_构成.
2.判断:不饱和脂肪酸是指含有碳=碳双键的脂肪酸(对 )
根据所含碳原子数目分为短链、中链、长链脂肪酸,根据是否含碳=碳双键分为饱和脂肪酸与不饱和脂肪酸 3.名词:必须脂肪酸.
机体所需的但在体内又不能合成,必须有食物所提供的脂肪酸 思考题(第四章):
1.熟悉下列符号: pI, 及丙氨酸, 天冬氨酸, 谷氨酸的分子结构.
2.填空: 蛋白质的紫外特征吸收峰是_280____nm.(丙氨酸为260nm) 蛋白质的合成方向是从_N___端到_C___端.
维持蛋白质构象稳定的非共价键包括___氢键____,_疏水键______, _离子键______, _范德瓦尔斯力______.
维持蛋白质溶液稳定的因素是_水化膜______与_同种电荷______. 蛋白质的二级结构包括 α-螺旋、β-折叠 、β-转角 3.判断:Pr变性包括非共价键破坏和多肽链断裂。( 对 )
4.名词: 氨基酸的等电点, 蛋白质的一级、二级结构, 蛋白质变性。
氨基酸的等电点:通过向溶液里加酸或加减,使氨基酸的氨基和羧基的电离倾向于相等,此时溶液的PH称为氨基酸的等电点。这种分子称为兼性离子 1
蛋白质的一级结构:指多肽链中氨基酸组成与排列顺序
蛋白质的二级结构:是指蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。 蛋白质变性:天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏进而导致理化性质改变和生物学活性丧失,称之为蛋白质的变性。
盐析法:指向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性,从而使蛋白质从溶液中析出的方法。
电泳:利用带点颗粒在电场中与自身电荷相反的电极移动,从而达到分离的方法。 透析:利用蛋白质分子不能透过半透膜的原理,使蛋白质得以纯化的方法。
5.计算: 测得某生物样品中的含氮量为10g,计算该生物样品中的蛋白质含量是多少g? 根据蛋白质的含氮量为16%,蛋白质的含量=含氮克数×6.25计算,即蛋白质含量=10×6.25=62.5g 思考题(第五章):
1.熟悉下列符号:cAMP、cGMP.
2.填空: 核苷酸由__戊糖、碱基____和__磷酸____组成. 核苷酸链的合成方向是_5'→3'末端方向________.
tRNA中3’末端的功能是_提供-OH_____,反密码环的功能是_识别mRNA密码子 核酸的紫外特征吸收峰是__260___nm . 3.名词: DNA的一级结构, 基因, 基因组, DNA的一级结构:是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸残基的排列顺序。 基因:(遗传因子)是遗传的基本单元,是DNA或RNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列 基因组:应该指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子 4.问答: DNA和RNA在组成上有何不同? 结构特点 基本单位 碱 基 五 C 糖 无 机 酸 存在场所(主要) 功能
测定某一DNA的碱基组成,得到A的含量是20%,请问C的含量是多少?
根据A+G=T+C ,A 与T配对,G与C配对即A=T G=C 根据以上关系计算得出C的含量为30%
思考题(第六章):
1.熟悉下列符号: LDH,FH4。 2
DNA 双螺旋结构 脱氧核糖核苷酸 A T G C 脱氧核糖 脱氧核糖核酸 Cell核 遗传物质的载体 RNA 单螺旋结构 核糖核苷酸 A U G C 核糖 核糖核酸 Cell质 ...同 2.填空: 结合酶是由__蛋白质部分_和_非蛋白质部分_组成的. 酶的活性中心有两个功能部位:分别是_____和_____。
酶能提高化学反应的速度,是因为它们能_降低反应所需的活化能_. 米氏方程式V?Vmax?[S]_, Km值是_酶促反应最大速度一半时_的[S].
Km?[S] Km值反映酶与底物的亲和力,Km值_越小_,酶与底物的亲和力_越大___.
重金属中毒可用_二巯丙醇(BAL)_解毒, 有机磷农药中毒可用_解磷定配合阿托品_解毒. 3.名词: 酶的活性中心, 酶原, 酶原激活, 酶的最适温度, 酶的最适pH值, 竞争性抑制作用. 酶的活性中心:必须基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域能与底物特异性结合并将底物转化为产物的这一区域
必须基团:酶的各种基团中与酶的活性中心密切相关的基团 酶原:由细胞内刚刚合成或初分泌的没有活性的酶的前体
酶原激活:酶原在一定条件下被水解掉部分肽段,并使剩余肽链改变转变成有活性的酶 酶的最适温度:酶促反应达到最大时的温度。人体内多数酶的最是温度为37-40℃之间 最适PH:酶催化活性最大时,反应体系的PH。生物体内大多数酶的最适PH接近于生理PH(胃蛋白酶为1.8,胰蛋白酶为8)
竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似,两者相互竞争性与酶的活性中心结合,当抑制剂与酶结合以后可以阻碍酶与底物的结合,从而抑制酶的活性
4.试述: 酶原激活的生理意义及实质:实质,酶分子的形成与暴露活性中心。生理意义,可避免活性酶对细胞自身进行消化,并使之在特定部位发挥作用。
5.磺胺药的抗菌原理.FH4是细菌合成核苷酸不可缺少的辅酶,FH4是由FH2合成。磺胺类药物的结构与对氨基苯甲酸相似,是FH2合成酶的抑制剂。两者竞争性与FH2合成酶结合,当磺胺类药物与FH2合成酶结合以后,就阻碍了FH4的生成,从而使核酸合成受阻而抑制细菌的生长繁殖。 思考题(第八章):